Cysteine-Rich Peptides: Hyperstable Scaffolds for Protein Engineering.


Journal

Chembiochem : a European journal of chemical biology
ISSN: 1439-7633
Titre abrégé: Chembiochem
Pays: Germany
ID NLM: 100937360

Informations de publication

Date de publication:
16 03 2021
Historique:
revised: 21 10 2020
received: 08 09 2020
pubmed: 24 10 2020
medline: 20 11 2021
entrez: 23 10 2020
Statut: ppublish

Résumé

Cysteine-rich peptides (CRPs) are small proteins of less than 100 amino acids in length characterized by the presence of disulfide bridges and common end-to-end macrocyclization. These properties confer hyperstability against high temperatures, salt concentration, serum presence, and protease degradation to CRPs. Moreover, their intercysteine domains (loops) are susceptible to residue hypervariability. CRPs have been successfully applied as stable scaffolds for molecular grafting, a protein engineering process in which cysteine-rich structures provide higher thermodynamic and metabolic stability to an epitope and acquire new biological function(s). This review describes the successes and limitations of seven cysteine-rich scaffolds, their bioactive epitopes, and the resulting grafted peptides.

Identifiants

pubmed: 33095969
doi: 10.1002/cbic.202000634
doi:

Substances chimiques

Cyclotides 0
Defensins 0
Peptides 0
Peptides, Cyclic 0
SFTI-1 peptide, sunflower 0
Toxins, Biological 0
kalata B1 0
Cysteine K848JZ4886

Types de publication

Journal Article Research Support, Non-U.S. Gov't Review

Langues

eng

Sous-ensembles de citation

IM

Pagination

961-973

Subventions

Organisme : Mexican research council Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología
ID : 2017

Informations de copyright

© 2020 Wiley-VCH GmbH.

Références

S. E. Northfield, C. K. Wang, C. I. Schroeder, T. Durek, M. W. Kan, J. E. Swedberg, D. J. Craik, Eur. J. Med. Chem. 2014, 77, 248-257.
C. K. Wang, D. J. Craik, Nat. Chem. Biol. 2018, 14, 417-427.
P. Quimbar, U. Malik, C. P. Sommerhoff, Q. Kaas, L. Y. Chan, Y. H. Huang, M. Grundhuber, K. Dunse, D. J. Craik, M. A. Anderson, et al., J. Biol. Chem. 2013, 288, 13885-13896.
J. E. Swedberg, C. I. Schroeder, J. M. Mitchell, T. Durek, D. P. Fairlie, D. J. Edmonds, D. A. Griffith, R. B. Ruggeri, D. R. Derksen, P. M. Loria, et al., Eur. J. Med. Chem. 2015, 103, 175-184.
R. J. Clark, J. Jensen, S. T. Nevin, B. P. Callaghan, D. J. Adams, D. J. Craik, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 6545-6548;
Angew. Chem. 2010, 122, 6695-6698.
J. G. Jayne, T. J. Bensman, J. B. Schaal, A. Y. J. Park, E. Kimura, D. Tran, M. E. Selsted, P. M. Beringer, Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2018, 58, 310-319.
M. L. Colgrave, M. J. L. Korsinczky, R. J. Clark, F. Foley, D. J. Craik, Biopolymers 2010, 94, 665-672.
J. S. Mylne, M. L. Colgrave, N. L. Daly, A. H. Chanson, A. G. Elliott, E. J. McCallum, A. Jones, D. J. Craik, Nat. Chem. Biol. 2011, 7, 257-259.
R. G. Boy, W. Mier, E. M. Nothelfer, A. Altmann, M. Eisenhut, H. Kolmar, M. Tomaszowski, S. Krämer, U. Haberkorn, Mol. Imaging Biol. 2010, 12, 377-385.
Y. Qiu, M. Taichi, N. Wei, H. Yang, K. Q. Luo, J. P. Tam, J. Med. Chem. 2017, 60, 504-510.
C. Jendrny, A. G. Beck-Sickinger, ChemBioChem 2016, 17, 719-726.
E. Zabłotna, A. Jaśkiewicz, A. Łegowska, H. Miecznikowska, A. Lesner, K. Rolka, J. Pept. Sci. 2007, 13, 749-755 DOI: 10.1002/psc.887.
J. E. Swedberg, L. V. Nigon, J. C. Reid, S. J. de Veer, C. M. Walpole, C. R. Stephens, T. P. Walsh, T. K. Takayama, J. D. Hooper, J. A. Clements, A. M. Buckle, J. M. Harris, Chem. Biol. 2009, 16, 633-643.
S. J. De Veer, S. S. Ukolova, C. A. Munro, J. E. Swedberg, A. M. Buckle, J. M. Harris, Biopolymers (Peptide Science) 2013, 100, 510-518 DOI: 10.1002/bip.22231.
L. Shariff, Y. Zhu, B. Cowper, W.-L. Di, D. Macmillan, Tetrahedron 2014, 70, 7675-7680.
A. Gitlin, D. Dębowski, N. Karna, A. Łęgowska, M. Stirnberg, M. Gütschow, K. Rolka, ChemBioChem 2015, 16, 1601-1607.
T. Guo, W. Noble, D. P. Hanger, Acta Neuropathol. 2017, 133, 665-704.
C. K. Wang, S. E. Northfield, Y. H. Huang, M. C. Ramos, D. J. Craik, Eur. J. Med. Chem. 2016, 109, 342-349.
A. Tassanakajon, K. Somboonwiwat, P. Amparyup, Dev. Comp. Immunol. 2015, 48, 324-341.
M. E. Klotman, T. L. Chang, Nat. Rev. Immunol. 2006, 6, 447-456.
S. Zhu, Mol. Immunol. 2008, 45, 828-838.
A. C. Conibear, K. J. Rosengren, N. L. Daly, S. T. Henriques, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2013, 288, 10830-10840.
Y. Q. Tang, J. Yuan, G. Ösapay, K. Ösapay, D. Tran, C. J. Miller, A. J. Ouellette, M. E. Selsted, Science 1999, 286, 498-502.
A. E. Garcia, G. Ösapay, P. A. Tran, J. Yuan, M. E. Selsted, Infect. Immun. 2008, 76, 5883-5891.
T. X. Nguyen, A. M. Cole, R. I. Lehrer, Peptides 2003, 24, 1647-1654.
A. C. Conibear, K. J. Rosengren, P. J. Harvey, D. J. Craik, Biochemistry 2012, 51, 9718-9726.
A. C. Conibear, D. J. Craik, Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 10612-10623;
Angew. Chem. 2014, 126, 10786-10798.
J. B. Schaal, T. Maretzky, D. Q. Tran, P. A. Tran, P. Tongaonkar, C. P. Blobel, A. J. Ouellette, M. E. Selsted, J. Biol. Chem. 2018, 293, 2725-2734.
V. Basso, D. Q. Tran, J. B. Schaal, P. Tran, Y. Eriguchi, D. Ngole, A. E. Cabebe, A. young Park, P. M. Beringer, A. J. Ouellette, et al., Sci. Rep. 2019, 9, 1-14.
A. C. Conibear, A. Bochen, K. J. Rosengren, P. Stupar, C. Wang, H. Kessler, D. J. Craik, ChemBioChem 2014, 15, 451-459.
A. C. Conibear, S. Chaousis, T. Durek, K. Johan Rosengren, D. J. Craik, C. I. Schroeder, Biopolymers 2016, 106, 89-100.
P. Laakkonen, K. Porkka, J. A. Hoffman, E. Ruoslahti, Nat. Med. 2002, 8, 751-755.
M. S. Aguzzi, P. Fortugno, C. Giampietri, G. Ragone, M. C. Capogrossi, A. Facchiano, Mol. Cancer 2010, 9, 1-10.
L. Gran, Acta Pharmacol. Toxicol. 1973, 33, 400-408.
O. Saether, D. J. Craik, I. D. Campbell, K. Sletten, J. Juul, D. G. Norman, Biochemistry 1995, 34, 4147-4158.
P. Claeson, U. Göransson, S. Johansson, T. Luijendijk, L. Bohlin, J. Nat. Prod. 1998, 61, 77-81.
J. F. Hernandez, J. Gagnon, L. Chiche, T. M. Nguyen, J. P. Andrieu, A. Heitz, T. T. Hong, T. T. C. Pham, D. Le Nguyen, Biochemistry 2000, 39, 5722-5730.
A. G. Poth, M. L. Colgrave, R. Philip, B. Kerenga, N. L. Daly, M. A. Anderson, D. J. Craik, ACS Chem. Biol. 2011, 6, 345-355.
A. G. Poth, J. S. Mylne, J. Grassl, R. E. Lyons, A. H. Millar, M. L. Colgrave, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2012, 287, 27033-27046.
S. S. Puttamadappa, K. Jagadish, A. Shekhtman, J. A. Camarero, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 7030-7034;
Angew. Chem. 2010, 122, 7184-7188.
K. J. Rosengren, N. L. Daly, M. R. Plan, C. Waine, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2003, 278, 8606-8616.
T. L. Aboye, R. J. Clark, R. Burman, M. B. Roig, D. J. Craik, U. Göransson, Antioxid. Redox Signaling 2011, 14, 77-86.
C. Jennings, J. West, C. Waine, D. Craik, M. Anderson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 10614-10619.
M. R. R. Plan, I. Saska, A. G. Cagauan, D. J. Craik, J. Agric. Food Chem. 2008, 56, 5237-5241.
J. P. Tam, Y. A. Lu, J. L. Yang, K. W. Chiu, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96, 8913-8918.
M. L. Colgrave, A. C. Kotze, D. C. Ireland, C. K. Wang, D. J. Craik, ChemBioChem 2008, 9, 1939-1945.
N. L. Daly, K. R. Gustafson, D. J. Craik, FEBS Lett. 2004, 574, 69-72.
M. L. Colgrave, A. Jones, D. J. Craik, J. Chromatogr. A 2005, 1091, 187-193.
R. Weide, Ther. Clin. Risk Manage. 2008, 4, 727-732.
S. Gunasekera, F. M. Foley, R. J. Clark, L. Sando, L. J. Fabri, D. J. Craik, N. L. Daly, J. Med. Chem. 2008, 51, 7697-7704.
D. G. Bae, Y. S. Gho, W. H. Yoon, C. B. Chae, J. Biol. Chem. 2000, 275, 13588-13596.
N. L. Daly, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2000, 275, 19068-19075.
R. Eliasen, N. L. Daly, B. S. Wulff, T. L. Andresen, K. W. Conde-Frieboes, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2012, 287, 40493-40501.
C. K. Wang, C. W. Gruber, M. Cemazar, C. Siatskas, P. Tagore, N. Payne, G. Sun, S. Wang, C. C. Bernard, D. J. Craik, ACS Chem. Biol. 2014, 9, 156-163.
K. Thell, R. Hellinger, E. Sahin, P. Michenthaler, M. Gold-Binder, T. Haider, M. Kuttke, Z. Liutkevičiute, U. Göransson, C. Gründemann, G. Schabbauer, C. W. Gruber, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2016, 113, 3960-3965.
M. Elena Felizmenio-Quimio, N. L. Daly, D. J. Craik, J. Biol. Chem. 2001, 276, 22875-22882.
P. Thongyoo, N. Roqué-Rosell, R. J. Leatherbarrow, E. W. Tate, Org. Biomol. Chem. 2008, 6, 1462-1470.
J. Hallgren, G. Pejler, FEBS J. 2006, 273, 1871-1895.
P. A. Henriksen, J. M. Sallenave, Int. J. Biochem. Cell Biol. 2008, 40, 1095-1100.
P. Thongyoo, C. Bonomelli, R. J. Leatherbarrow, E. W. Tate, J. Med. Chem. 2009, 52, 6197-6200.
M. C. Kibbey, D. S. Grant, H. K. Kleinman, J. Natl. Cancer Inst. 1992, 84, 1633-1638.
S. K. Nilsson, H. M. Johnston, G. A. Whitty, B. Williams, R. J. Webb, D. T. Denhardt, I. Bertoncello, L. J. Bendall, P. J. Simmons, D. N. Haylock, Blood 2005, 106, 1232-1239.
G. Santulli, M. Ciccarelli, G. Palumbo, A. Campanile, G. Galasso, B. Ziaco, G. Altobelli, V. Cimini, F. Piscione, L. D. D'Andrea, et al., J. Transl. Med. 2009, 7, 1-10.
L. Y. Chan, S. Gunasekera, S. T. Henriques, N. F. Worth, S. J. Le, R. J. Clark, J. H. Campbell, D. J. Craik, N. L. Daly, Blood 2011, 118, 6709-6717.
A. Müller, B. Homey, H. Soto, N. Ge, D. Catron, M. E. Buchanan, T. McClanahan, E. Murphy, W. Yuan, S. N. Wagner, et al., Nature 2001, 410, 50-56.
Y. Feng, C. C. Broder, P. E. Kennedy, E. A. Berger, Science 1996, 272, 872-877.
S. S. Puttamadappa, K. Jagadish, A. Shekhtman, J. A. Camarero, Angew. Chem. Int. Ed. 2010, 49, 7030-7034;
Angew. Chem. 2010, 122, 7184-7188; corregendum: S. S. Puttamadappa, K. Jagadish, A. Shekhtman, J. A. Camarero,
Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 6948-6949;
Angew. Chem. 2011, 123, 7082-7083.
S. S. Puttamadappa, K. Jagadish, A. Shekhtman, J. A. Camarero, Angew. Chem. Int. Ed. 2011, 50, 6948-6949;
Angew. Chem. 2011, 123, 7082-7083.
C. P. Sommerhoff, O. Avrutina, H.-U. Schmoldt, D. Gabrijelcic-Geiger, U. Diederichsen, H. Kolmar, J. Mol. Biol. 2010, 395, 167-175.
T. L. Aboye, H. Ha, S. Majumder, F. Christ, Z. Debyser, A. Shekhtman, N. Neamati, J. A. Camarero, J. Med. Chem. 2012, 55, 10729-10734.
Y. Ji, S. Majumder, M. Millard, R. Borra, T. Bi, A. Y. Elnagar, N. Neamati, A. Shekhtman, J. A. Camarero, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 11623-11633.
A. J. Levine, W. Hu, Z. Feng, Cell Death Differ. 2006, 13, 1027-1036.
A. Shvarts, W. T. Steegenga, N. Riteco, T. van Laar, P. Dekker, M. Bazuine, R. C. van Ham, W. van der Houven van Oordt, G. Hateboer, A. J. van der Eb, et al., EMBO J. 1996, 15, 5349-5357.
G. M. Popowicz, A. Czarna, T. A. Holak, Cell Cycle 2008, 7, 2441-2443.
T. O'Hare, W. C. Shakespeare, X. Zhu, C. A. Eide, V. M. Rivera, F. Wang, L. T. Adrian, T. Zhou, W. S. Huang, Q. Xu, et al., Cancer Cell 2009, 16, 401-412.
Y. H. Huang, S. T. Henriques, C. K. Wang, L. Thorstholm, N. L. Daly, Q. Kaas, D. J. Craik, Sci. Rep. 2015, 5, 1-15.
D. J. Christensen, N. Ohkubo, J. Oddo, M. J. Van Kanegan, J. Neil, F. Li, C. A. Colton, M. P. Vitek, J. Immunol. 2011, 186, 2535-2542.
C. D'Souza, S. T. Henriques, C. K. Wang, O. Cheneval, L. Y. Chan, N. J. Bokil, M. J. Sweet, D. J. Craik, Biochemistry 2016, 55, 396-405.
L. Y. Chan, D. J. Craik, N. L. Daly, Sci. Rep. 2016, 6, 1-13.
D. J. Suich, S. A. Mousa, G. Singh, G. Liapakis, T. Reisine, W. F. Degrado, Bioorg. Med. Chem. 2000, 8, 2229-2241.
G. Maik-Rachline, R. Seger, Blood 2006, 107, 2745-2752.
J. E. Swedberg, H. A. Ghani, J. M. Harris, S. J. de Veer, D. J. Craik, ACS Med. Chem. Lett. 2018, 9, 1258-1262.
J. E. Swedberg, T. Mahatmanto, H. Abdul Ghani, S. J. de Veer, C. I. Schroeder, J. M. Harris, D. J. Craik, J. Med. Chem. 2016, 59, 7287-7292.
T. Aboye, C. Meeks, S. Majumder, A. Shekhtman, K. Rodgers, J. Camarero, Molecules 2016, 21, 152.
B. G. Fry, I. Koludarov, T. N. W. Jackson, M. Holford, Y. Terrat, N. R. Casewell, E. A. B. Undheim, I. Vetterb, S. A. Alia, D. H. W. Low, et al., in Venoms to Drugs: Venom as a Source for the Development of Human Therapeutics (Eds: G. F. King), Royal Society of Chemistry, 2015, 42, pp.1-36..
N. R. Casewell, W. Wüster, F. J. Vonk, R. A. Harrison, B. G. Fry, Trends Ecol. Evol. 2013, 28, 219-229.
D. Wilson, N. L. Daly, High-Throughput Screening 2018, 7, 19.
R. J. Lewis, M. L. Garcia, Nat. Rev. Drug Discovery 2003, 2, 790-802.
G. F. King, Expert Opin. Biol. Ther. 2011, 11, 1469-1484.
A.-H. Jin, M. Muttenthaler, S. Dutertre, S. W. A. Himaya, Q. Kaas, D. J. Craik, R. J. Lewis, P. F. Alewood, Chem. Rev. 2019, 119, 11510-11549.
C. K. Wang, J. E. Swedberg, S. E. Northfield, D. J. Craik, J. Phys. Chem. B 2015, 119, 15821-15830.
R. Yu, V. A. L. Seymour, G. Berecki, X. Jia, M. Akcan, D. J. Adams, Q. Kaas, D. J. Craik, Sci. Rep. 2015, 5, 1-11.
F. Plisson, T. A. Hill, J. M. Mitchell, H. N. Hoang, A. D. de Araujo, W. Xu, A. Cotterell, D. J. Edmonds, R. V. Stanton, D. R. Derksen, et al., Eur. J. Med. Chem. 2017, 127, 703-714.
T. Kobori, S. Iwamoto, K. Takeyasu, T. Ohtani, Biopolymers 2007, 85, 392-406.
M. Sadeghi, B. B. Carstens, B. P. Callaghan, J. T. Daniel, H. S. Tae, T. O'Donnell, J. Castro, S. M. Brierley, D. J. Adams, D. J. Craik, et al., ACS Chem. Biol. 2018, 13, 1577-1587.
C. J. White, A. K. Yudin, Nat. Chem. 2011, 3, 509-524.
J. A. DeBin, G. R. Strichartz, Toxicon 1991, 29, 1403-1408.
G. Lippens, J. Najib, A. Tartar, G. Lippens, S. J. Wodak, Biochemistry 1995, 34, 13-21.
J. A. DeBin, J. E. Maggio, G. R. Strichartz, Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1993, 264, C361-C369.
G. Koch, Chimia (Aarau). 2017, 71, 643.
L. Soroceanu, Y. Gillespie, M. B. Khazaeli, H. Sontheimer, Cancer Res. 1998, 58, 4871-4879.
S. A. Lyons, J. O'Neal, H. Sontheimer, Glia 2002, 39, 162-173.
M. Veiseh, P. Gabikian, S. B. Bahrami, O. Veiseh, M. Zhang, R. C. Hackman, A. C. Ravanpay, M. R. Stroud, Y. Kusuma, S. J. Hansen, et al., Cancer Res. 2007, 67, 6882-6888.
M. Akcan, M. R. Stroud, S. J. Hansen, R. J. Clark, N. L. Daly, D. J. Craik, J. M. Olson, J. Med. Chem. 2011, 54, 782-787.
M. Berkmen, Protein Expression Purif. 2012, 82, 240-251.
J. K. Klint, S. Senff, N. J. Saez, R. Seshadri, H. Y. Lau, N. S. Bende, E. A. B. Undheim, L. D. Rash, M. Mobli, G. F. King, PLoS One 2013, 8, e63865.
E. Çelik, P. Çalik, Biotechnol. Adv. 2012, 30, 1108-1118.
D. Mattanovich, P. Branduardi, L. Dato, B. Gasser, M. Sauer, D. Porro, Methods Mol. Biol. 2012, 329-358.
K. S. Harris, T. Durek, Q. Kaas, A. G. Poth, E. K. Gilding, B. F. Conlan, I. Saska, N. L. Daly, N. L. van der Weerden, D. J. Craik, M. A. Anderson, Nat. Commun. 2015, 6, 10199.
S. Poon, K. S. Harris, M. A. Jackson, O. C. McCorkelle, E. K. Gilding, T. Durek, N. L. Van Der Weerden, D. J. Craik, M. A. Anderson, J. Exp. Bot. 2018, 69, 633-641.

Auteurs

Rafael González-Castro (R)

Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN (CINVESTAV) Unidad de Genómica Avanzada, Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad (Langebio), Irapuato, Guanajuato, 36824, México.
Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN Unidad Irapuato, Departamento de Ingeniería Genética, Irapuato, Guanajuato, 36824, México.

Miguel A Gómez-Lim (MA)

Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN Unidad Irapuato, Departamento de Ingeniería Genética, Irapuato, Guanajuato, 36824, México.

Fabien Plisson (F)

CONACYT, Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del IPN (CINVESTAV) Unidad de Genómica Avanzada, Laboratorio Nacional de Genómica para la Biodiversidad (Langebio), Irapuato, Guanajuato, 36824, México.

Articles similaires

Robotic Surgical Procedures Animals Humans Telemedicine Models, Animal

Odour generalisation and detection dog training.

Lyn Caldicott, Thomas W Pike, Helen E Zulch et al.
1.00
Animals Odorants Dogs Generalization, Psychological Smell
Animals TOR Serine-Threonine Kinases Colorectal Neoplasms Colitis Mice
Animals Tail Swine Behavior, Animal Animal Husbandry

Classifications MeSH