Redox Out of the Box: Catalytic Versatility Across NAD(P)H-Dependent Oxidoreductases.
Asymmetric Synthesis
Biocatalysis
Nicotinamide
Promiscuity
Reduction
Journal
Angewandte Chemie (International ed. in English)
ISSN: 1521-3773
Titre abrégé: Angew Chem Int Ed Engl
Pays: Germany
ID NLM: 0370543
Informations de publication
Date de publication:
22 Mar 2024
22 Mar 2024
Historique:
received:
01
10
2023
pubmed:
4
11
2023
medline:
4
11
2023
entrez:
4
11
2023
Statut:
ppublish
Résumé
The asymmetric reduction of double bonds using NAD(P)H-dependent oxidoreductases has proven to be an efficient tool for the synthesis of important chiral molecules in research and on industrial scale. These enzymes are commercially available in screening kits for the reduction of C=O (ketones), C=C (activated alkenes), or C=N bonds (imines). Recent reports, however, indicate that the ability to accommodate multiple reductase activities on distinct C=X bonds occurs in different enzyme classes, either natively or after mutagenesis. This challenges the common perception of highly selective oxidoreductases for one type of electrophilic substrate. Consideration of this underexplored potential in enzyme screenings and protein engineering campaigns may contribute to the identification of complementary biocatalytic processes for the synthesis of chiral compounds. This review will contribute to a global understanding of the promiscuous behavior of NAD(P)H-dependent oxidoreductases on C=X bond reduction and inspire future discoveries with respect to unconventional biocatalytic routes in asymmetric synthesis.
Identifiants
pubmed: 37924279
doi: 10.1002/anie.202314740
doi:
Types de publication
Journal Article
Review
Langues
eng
Sous-ensembles de citation
IM
Pagination
e202314740Subventions
Organisme : Austrian Science Fund
ID : FWF P32815-N
Informations de copyright
© 2023 The Authors. Angewandte Chemie International Edition published by Wiley-VCH GmbH.
Références
S. K. Wu, R. Snajdrova, J. C. Moore, K. Baldenius, U. T. Bornscheuer, Angew. Chem. Int. Ed. 2021, 60, 88-119;
F. Hollmann, D. J. Opperman, C. E. Paul, Angew. Chem. Int. Ed. 2021, 60, 5644-5665;
Biocatalysis for Practitioners: Techniques, Reactions and Applications (Eds: G. de Gonzalo, I. Lavandera), Wiley-VCH, Weinheim, 2021.
G. W. Huisman, J. Liang, A. Krebber, Curr. Opin. Chem. Biol. 2010, 14, 122-129;
D. L. Hughes, Org. Process Res. Dev. 2018, 22, 1063-1080;
L. Qiao, Z. Luo, H. Chen, P. Zhang, A. Wang, R. A. Sheldon, Chem. Commun. 2023, 59, 7518-7533;
M. Hall in Biocatalysis for Practitioners: Techniques, Reactions and Applications (Eds: G. de Gonzalo, I. Lavandera), Wiley-VCH, Weinheim, 2021, pp. 181-223.
J. H. Schrittwieser, S. Velikogne, W. Kroutil, Adv. Synth. Catal. 2015, 357, 1655-1685;
A. K. Gilio, T. W. Thorpe, N. Turner, G. Grogan, Chem. Sci. 2022, 13, 4697-4713;
K. Wu, J. H. Huang, L. Shao, ChemCatChem 2022, 14, e202200921;
M. Lenz, N. Borlinghaus, L. Weinmann, B. M. Nestl, World J. Microbiol. Biotechnol. 2017, 33, 199;
O. Mayol, K. Bastard, L. Beloti, A. Frese, J. P. Turkenburg, J.-L. Petit, A. Mariage, A. Debard, V. Pellouin, A. Perret, V. de Berardinis, A. Zaparucha, G. Grogan, C. Vergne-Vaxelaire, Nat. Catal. 2019, 2, 324-333;
M. Sharma, J. Mangas-Sanchez, N. J. Turner, G. Grogan, Adv. Synth. Catal. 2017, 359, 2011-2025.
K. Faber, M. Hall, in Science of Synthesis-Biocatalysis in organic synthesis, Vol. 2 (Eds.: K. Faber, W.-D. Fessner, N. J. Turner), Thieme, Stuttgart, 2015, pp. 213-260.
K. F. Biegasiewicz, S. J. Cooper, M. A. Emmanuel, D. C. Miller, T. K. Hyster, Nat. Chem. 2018, 10, 770-775;
M. A. Emmanuel, N. R. Greenberg, D. G. Oblinsky, T. K. Hyster, Nature 2016, 540, 414-417;
X. Huang, J. Feng, J. Cui, G. Jiang, W. Harrison, X. Zang, J. Zhou, B. Wang, H. Zhao, Nat. Catal. 2022, 5, 586-593;
M. A. Emmanuel, S. G. Bender, C. Bilodeau, J. M. Carceller, J. S. DeHovitz, H. G. Fu, Y. Liu, B. T. Nicholls, Y. Ouyang, C. G. Page, T. Z. Qiao, F. C. Raps, D. R. Sorigue, S. Z. Sun, J. Turek-Herman, Y. X. Ye, A. Rivas-Souchet, J. Z. Cao, T. K. Hyster, Chem. Rev. 2023, 123, 5459-5520.
I. Nobeli, A. D. Favia, J. M. Thornton, Nat. Biotechnol. 2009, 27, 157-167;
P. J. O′Brien, D. Herschlag, Chem. Biol. 1999, 6, R91-R105.
M. S. Humble, P. Berglund, Eur. J. Org. Chem. 2011, 3391-3401;
O. Khersonsky, D. S. Tawfik, Annu. Rev. Biochem. 2010, 79, 471-505;
R. J. Kazlauskas, Curr. Opin. Chem. Biol. 2005, 9, 195-201;
U. T. Bornscheuer, R. J. Kazlauskas, Angew. Chem. Int. Ed. 2004, 43, 6032-6040.
C. J. Jeffery, Trends Biochem. Sci. 1999, 24, 8-11;
S. D. Copley, Curr. Opin. Chem. Biol. 2003, 7, 265-272.
L. S. Vidal, C. L. Kelly, P. M. Mordaka, J. T. Heap, Biochim. Biophys. Acta Proteins Proteomics 2018, 1866, 327-347.
K. L. Kavanagh, H. Jörnvall, B. Persson, U. Oppermann, Cell. Mol. Life Sci. 2008, 65, 3895-3906;
O. A. Barski, S. M. Tipparaju, A. Bhatnagar, Drug Metab. Rev. 2008, 40, 553-624.
M. D. Patil, G. Grogan, A. Bommarius, H. Yun, ACS Catal. 2018, 8, 10985-11015.
H. S. Toogood, N. S. Scrutton, ACS Catal. 2018, 8, 3532-3549;
R. A. Dick, T. W. Kensler, J. Biol. Chem. 2004, 279, 17269-17277.
G. Steinkellner, C. C. Gruber, T. Pavkov-Keller, A. Binter, K. Steiner, C. Winkler, A. Łyskowski, O. Schwamberger, M. Oberer, H. Schwab, K. Faber, P. Macheroux, K. Gruber, Nat. Commun. 2014, 5, 4150.
R. Cervinka, D. Becker, S. Lüdeke, S. V. Albers, T. Netscher, M. Müller, ChemBioChem 2021, 22, 2693-2696.
Q. P. Xu, T. Eguchi, I. I. Mathews, C. L. Rife, H. J. Chiu, C. L. Farr, J. Feuerhelm, L. Jaroszewski, H. E. Klock, M. W. Knuth, M. D. Miller, D. Weekes, M. A. Elsliger, A. M. Deacon, A. Godzik, S. A. Lesley, I. A. Wilson, J. Mol. Biol. 2010, 404, 403-417;
C. W. Meadows, F. Mingardon, B. M. Garabedian, E. E. K. Baidoo, V. T. Benites, A. V. Rodrigues, R. Abourjeily, A. Chanal, T. S. Lee, Biotechnol. Biofuels 2018, 11, 340.
W. Hilt, G. Pfleiderer, P. Fortnagel, Biochim. Biophys. Acta 1991, 1076, 298-304;
K. Yamamoto, G. Kurisu, M. Kusunoki, S. Tabata, I. Urabe, S. Osaki, J. Biochem. 2001, 129, 303-312;
S. Ferri, K. Kojima, K. Sode, J. Diabetes Sci. Technol. 2011, 5, 1068-1076.
C.-H. Wong, D. G. Drueckhammer, H. M. Sweers, J. Am. Chem. Soc. 1985, 107, 4028-4031;
V. Kaswurm, W. V. Hecke, K. D. Kulbe, R. Ludwig, Adv. Synth. Catal. 2013, 355, 1709-1714.
S. M. Husain, M. A. Schätzle, S. Lüdeke, M. Müller, Angew. Chem. Int. Ed. 2014, 53, 9806-9811;
D. Conradt, M. A. Schätzle, S. M. Husain, M. Müller, ChemCatChem 2015, 7, 3116-3120.
S. Roth, A. Präg, C. Wechsler, M. Marolt, S. Ferlaino, S. Lüdeke, N. Sandon, D. Wetzl, H. Iding, B. Wirz, M. Müller, ChemBioChem 2017, 18, 1703-1706.
F. Leipold, S. Hussain, D. Ghislieri, N. J. Turner, ChemCatChem 2013, 5, 3505-3508;
S. C. Farrow, J. M. Hagel, G. a. W. Beaudoin, D. C. Burns, P. J. Facchini, Nat. Chem. Biol. 2015, 11, 728-732;
A. Stavrinides, E. C. Tatsis, L. Caputi, E. Foureau, C. E. M. Stevenson, D. M. Lawson, V. Courdavault, S. E. O′Connor, Nat. Commun. 2016, 7, 12116.
G. A. Aleku, G. W. Roberts, D. Leys, Green Chem. 2020, 22, 3927-3939.
Q. Yan, X. Zhang, Y. Chen, B. Guo, P. Zhou, B. Chen, Q. Huang, J.-b. Wang, ACS Catal. 2022, 12, 6746-6755.
J. Luba, B. Nare, P.-H. Liang, K. S. Anderson, S. M. Beverley, L. W. Hardy, Biochemistry 1998, 37, 4093-4104.
R. D. Firn, C. G. Jones, Nat. Prod. Rep. 2003, 20, 382-391.
M. B. Kilgore, C. K. Holland, J. M. Jez, T. M. Kutchan, J. Biol. Chem. 2016, 291, 16740-16752.
B. B. Majhi, S. E. Gelinas, N. Merindol, S. Ricard, I. Desgagne-Penix, Front. Plant Sci. 2023, 14, 1231809.
S. Roth, M. B. Kilgore, T. M. Kutchan, M. Müller, ChemBioChem 2018, 19, 1849-1852.
M. Gräff, P. C. F. Buchholz, P. Stockinger, B. Bommarius, A. S. Bommarius, J. Pleiss, Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2019, 87, 443-451.
S. Roth, P. Stockinger, J. Steff, S. Steimle, V. Sautner, K. Tittmann, J. Pleiss, M. Müller, ChemBioChem 2020, 21, 2615-2619.
G. Michel, A. W. Roszak, V. Sauvé, J. Maclean, A. Matte, J. R. Coggins, M. Cygler, A. J. Lapthorn, J. Biol. Chem. 2003, 278, 19463-19472.
C. R. B. Swanson, G. J. Ford, A. P. Mattey, L. Gourbeyre, S. L. Flitsch, ACS Cent. Sci. 2023, 9, 103-108.
J. M. Jez, T. M. Penning, Biochemistry 1998, 37, 9695-9703.
A. Lygidakis, V. Karuppiah, R. Hoeven, A. N. Cheallaigh, D. Leys, J. M. Gardiner, H. S. Toogood, N. S. Scrutton, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 9596-9600.
Z. Zhang, Y. Zhou, H. Zhao, Y. Wu, L. Sun, Chem. Commun. 2023, 59, 7415-7418.
K. Mitsukura, M. Suzuki, K. Tada, T. Yoshida, T. Nagasawa, Org. Biomol. Chem. 2010, 8, 4533-4535;
K. Mitsukura, M. Suzuki, S. Shinoda, T. Kuramoto, T. Yoshida, T. Nagasawa, Biosci. Biotechnol. Biochem. 2011, 75, 1778-1782.
G. A. Aleku, S. P. France, H. Man, J. Mangas-Sanchez, S. L. Montgomery, M. Sharma, F. Leipold, S. Hussain, G. Grogan, N. J. Turner, Nat. Chem. 2017, 9, 961-969.
T. Huber, L. Schneider, A. Präg, S. Gerhardt, O. Einsle, M. Müller, ChemCatChem 2014, 6, 2248-2252.
M. Schober, C. MacDermaid, A. A. Ollis, S. Chang, D. Khan, J. Hosford, J. Latham, L. A. F. Ihnken, M. J. B. Brown, D. Fuerst, M. J. Sanganee, G. D. Roiban, Nat. Catal. 2019, 2, 909-915.
M. Lenz, J. Meisner, L. Quertinmont, S. Lutz, J. Kästner, B. Nestl, ChemBioChem 2017, 18, 253-256.
M. Lenz, S. Fademrecht, M. Sharma, J. Pleiss, G. Grogan, B. M. Nestl, Protein Eng. Des. Sel. 2018, 31, 109-120.
S. Fademrecht, P. N. Scheller, B. M. Nestl, B. Hauer, J. Pleiss, Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2016, 84, 600-610.
R. K. Njau, C. A. Herndon, J. W. Hawes, Chem.-Biol. Interact. 2001, 130, 785-791.
P. Stockinger, L. Schelle, B. Schober, P. C. F. Buchholz, J. Pleiss, B. M. Nestl, ChemBioChem 2020, 21, 3511-3514.
D. González-Martínez, A. Cuetos, M. Sharma, M. García-Ramos, I. Lavandera, V. Gotor-Fernández, G. Grogan, ChemCatChem 2020, 12, 2421-2425.
H. Y. Jia, Z. Y. Yang, Q. Chen, M. H. Zong, N. Li, Front. Chem. 2021, 9, 610091.
E. P. J. Jongkind, A. Fossey-Jouenne, O. Mayol, A. Zaparucha, C. Vergne-Vaxelaire, C. E. Paul, ChemCatChem 2022, 14, e2021015.
A. Fossey-Jouenne, L. Ducrot, E. P. J. Jongkind, E. Elise, A. Zaparucha, G. Grogan, C. E. Paul, C. Vergne-Vaxelaire, Front. Catal. 2023, 3, 1105948.
V. Tseliou, T. Knaus, M. F. Masman, M. L. Corrado, F. G. Mutti, Nat. Commun. 2019, 10, 3717;
V. Tseliou, D. Schilder, M. F. Masman, T. Knaus, F. G. Mutti, Chem. Eur. J. 2021, 27, 3315-3325.
T. W. Thorpe, J. R. Marshall, V. Harawa, R. E. Ruscoe, A. Cuetos, J. D. Finnigan, A. Angelastro, R. S. Heath, F. Parmeggiani, S. J. Charnock, R. M. Howard, R. Kumar, D. S. B. Daniels, G. Grogan, N. J. Turner, Nature 2022, 604, 86-91.
R. Stürmer, B. Hauer, M. Hall, K. Faber, Curr. Opin. Chem. Biol. 2007, 11, 203-213.
R. E. Williams, N. C. Bruce, Microbiology 2002, 148, 1607-1614.
N. J. Müller, C. Stückler, M. Hall, P. Macheroux, K. Faber, Org. Biomol. Chem. 2009, 7, 1115-1119.
K. Durchschein, B. Ferreira-da Silva, S. Wallner, P. Macheroux, W. Kroutil, S. M. Glück, K Faber, Green Chem. 2010, 12, 616-619.
S. Velikogne, W. B. Breukelaar, F. Hamm, R. A. Glabonjat, W. Kroutil, ACS Catal. 2020, 10, 13377-13382.
W. B. Breukelaar, N. Polidori, A. Singh, B. Daniel, S. M. Glueck, K. Gruber, W. Kroutil, ACS Catal. 2023, 13, 2610-2618.
K. Durchschein, M. Hall, K. Faber, Green Chem. 2013, 15, 1764-1772.
J. Gébicki, A. Marcinek, J. Zielonka, Acc. Chem. Res. 2004, 37, 379-386;
S. Fukuzumi, O. Inada, T. Suenobu, J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 4808-4816;
J. D. Yang, B. L. Chen, X. Q. Zhu, J. Phys. Chem. B 2018, 122, 6868-6898;
J. P. Cheng, Y. Lu, X. Zhu, L. Mu, J. Org. Chem. 1998, 63, 6108-6114.
Q. Cui, M. Elstner, M. Karplus, J. Phys. Chem. B 2002, 106, 2721-2740.
J. Simard, M. L. Ricketts, S. Gingras, P. Soucy, F. A. Feltus, M. H. Melner, Endocr. Rev. 2005, 26, 525-582.
D. Conradt, B. Hermann, S. Gerhardt, O. Einsle, M. Müller, Angew. Chem. Int. Ed. 2016, 55, 15531-15534.
M. Unciuleac, M. Boll, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 13619-13624;
S. E. L. Anselmann, C. Loffler, H. J. Stark, N. Jehmlich, M. von Bergen, T. Bruls, M. Boll, Environ. Microbiol. 2019, 21, 4241-4252.
L. Yang, S. L. Koh, P. W. Sutton, Z. X. Liang, Catal. Sci. Technol. 2014, 4, 2871-2876.
D. Gahloth, M. S. Dunstan, D. Quaglia, E. Klumbys, M. P. Lockhart-Cairns, A. M. Hill, S. R. Derrington, N. S. Scrutton, N. J. Turner, D. Leys, Nat. Chem. Biol. 2017, 13, 975-981.
R. G. Rosenthal, M. O. Ebert, P. Kiefer, D. M. Peter, J. A. Vorholt, T. J. Erb, Nat. Chem. Biol. 2014, 10, 50-55.
M. D. Toscano, K. J. Woycechowsky, D. Hilvert, Angew. Chem. Int. Ed. 2007, 46, 3212-3236.
P. Stockinger, S. Roth, M. Müller, J. Pleiss, ChemBioChem 2020, 21, 2689-2695;
S. Velikogne, V. Resch, C. Dertnig, J. H. Schrittwieser, W. Kroutil, ChemCatChem 2018, 10, 3236-3246;
R. M. Kohli, V. Massey, J. Biol. Chem. 1998, 273, 32763-32770.