Uncovering the BIN1-SH3 interactome underpinning centronuclear myopathy.

Myopathies, Structural, Congenital / metabolism Humans Adaptor Proteins, Signal Transducing / metabolism Tumor Suppressor Proteins / metabolism Nuclear Proteins / metabolism src Homology Domains Protein Binding Dynamin II / metabolism Mutation
BIN1 SH3 domain biochemistry biophysics chemical biology human interactomics myopathy

Journal

eLife
ISSN: 2050-084X
Titre abrégé: Elife
Pays: England
ID NLM: 101579614

Informations de publication

Date de publication:
12 Jul 2024
Historique:
medline: 12 7 2024
pubmed: 12 7 2024
entrez: 12 7 2024
Statut: epublish

Résumé

Truncation of the protein-protein interaction SH3 domain of the membrane remodeling Bridging Integrator 1 (BIN1, Amphiphysin 2) protein leads to centronuclear myopathy. Here, we assessed the impact of a set of naturally observed, previously uncharacterized BIN1 SH3 domain variants using conventional

Identifiants

DOI: 10.7554/eLife.95397 PMID: 38995680
pubmed: 38995680
doi: 10.7554/eLife.95397
pii: 95397
doi:
pii:

Substances chimiques

BIN1 protein, human 0
Adaptor Proteins, Signal Transducing 0
Tumor Suppressor Proteins 0
Nuclear Proteins 0
Dynamin II EC 3.6.5.5

Types de publication

Journal Article

Langues

eng

Sous-ensembles de citation

IM

Subventions

Organisme : Institut de génétique et de biologie moléculaire et cellulaire
ID : post doc grant
Organisme : Inserm
ID : CRCN starting package
Organisme : Ligue Contre le Cancer
ID : 2015
Organisme : Agence Nationale de la Recherche
ID : ANR-18-CE92-0017
Organisme : Agence Nationale de la Recherche
ID : ANR-22-CE44-0018
Organisme : Agence Nationale de la Recherche
ID : ANR-22-CE11-0026
Organisme : AFM-Téléthon
ID : 23933
Organisme : OTKA
ID : K139284

Informations de copyright

© 2024, Zambo et al.

Déclaration de conflit d'intérêts

BZ, EE, BM, LN, MP, ZD, SO, GT, JL, GG No competing interests declared

Auteurs

Boglarka Zambo (B)

Equipe Labellisee Ligue 2015, Departement de Biologie Structurale Integrative, Institut de Genetique et de Biologie Moleculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Universite de Strasbourg, Illkirch, France.

Evelina Edelweiss (E)

Institut de Genetique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Université de Strasbourg, Illkirch, France.

Bastien Morlet (B)

Institut de Genetique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Université de Strasbourg, Illkirch, France.

Luc Negroni (L)

Institut de Genetique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Université de Strasbourg, Illkirch, France.

Matyas Pajkos (M)

Department of Biochemistry, ELTE Eötvös Loránd University, Budapest, Hungary.

Zsuzsanna Dosztanyi (Z)

Department of Biochemistry, ELTE Eötvös Loránd University, Budapest, Hungary.

Soren Ostergaard (S)

Novo Nordisk A/S, Global Research Technologies, Novo Nordisk Research Park, Maaloev, Denmark.

Gilles Trave (G)

Equipe Labellisee Ligue 2015, Departement de Biologie Structurale Integrative, Institut de Genetique et de Biologie Moleculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Universite de Strasbourg, Illkirch, France.

Jocelyn Laporte (J)

Institut de Genetique et de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Université de Strasbourg, Illkirch, France.
ORCID: 0000-0001-8256-5862

Gergo Gogl (G)

Equipe Labellisee Ligue 2015, Departement de Biologie Structurale Integrative, Institut de Genetique et de Biologie Moleculaire et Cellulaire (IGBMC), INSERM U1258/CNRS UMR 7104/Universite de Strasbourg, Illkirch, France.
ORCID: 0000-0002-8597-3711

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