ESCASA: Analytical estimation of atomic coordinates from coarse-grained geometry for nuclear-magnetic-resonance-assisted protein structure modeling. I. Backbone and H
coarse graining
data-assisted molecular modeling
nuclear magnetic resonance
proteins
Journal
Journal of computational chemistry
ISSN: 1096-987X
Titre abrégé: J Comput Chem
Pays: United States
ID NLM: 9878362
Informations de publication
Date de publication:
15 08 2021
15 08 2021
Historique:
revised:
06
05
2021
received:
15
03
2021
accepted:
11
05
2021
pubmed:
29
5
2021
medline:
11
1
2022
entrez:
28
5
2021
Statut:
ppublish
Résumé
A method for the estimation of coordinates of atoms in proteins from coarse-grained geometry by simple analytical formulas (ESCASA), for use in nuclear-magnetic-resonance (NMR) data-assisted coarse-grained simulations of proteins is proposed. In this paper, the formulas for the backbone H
Substances chimiques
Proteins
0
Types de publication
Journal Article
Research Support, Non-U.S. Gov't
Langues
eng
Sous-ensembles de citation
IM
Pagination
1579-1589Informations de copyright
© 2021 Wiley Periodicals LLC.
Références
A. Kolinski, J. Skolnick, Polymer 2004, 45, 511.
A. Kolinski, J. Skolnick, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 1998, 32, 475.
G. Voth, Coarse-Graining of Condensed Phase and Biomolecular Systems, 1st ed., CRC Press, Taylor & Francis Group, Boca Raton, London, New York 2008.
S. J. Marrink, D. P. Tieleman, Chem. Soc. Rev. 2013, 42, 6801.
S. Kmiecik, D. Gront, M. Kolinski, L. Wieteska, A. E. Dawid, A. Kolinski, Chem. Rev. 2016, 116, 7898.
N. Singh, W. Li, Int. J. Mol. Sci. 2019, 20, 3774.
A. Liwo, C. Czaplewski, A. K. Sieradzan, E. A. Lubecka, A. G. Lipska, Ł. Golon, A. Karczyńska, P. Krupa, M. A. Mozolewska, M. Makowski, Robert Ganzynkowicz, Artur Giełdoń, Maciej Maciejczyk, in Progress in Molecular Biology and Translational Science, Vol. 170 (Eds: B. Strodel, B. Barz), Academic Press, London, England 2020, p. 73.
M. Khalili, A. Liwo, F. Rakowski, P. Grochowski, H. A. Scheraga, J. Phys. Chem. B 2005, 109, 13785.
M. Khalili, A. Liwo, A. Jagielska, H. A. Scheraga, J. Phys. Chem. B 2005, 109, 13798.
H. Kamisetty, S. Ovchinnikov, D. Baker, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2013, 110, 15674.
E. A. Lubecka, A. Liwo, J. Comput. Chem. 2019, 40, 2164.
Y. Zhang, J. Skolnick, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2004, 57, 702.
K. Joo, I. Joung, S. Y. Lee, J. Y. Kim, Q. Cheng, B. Manavalan, J. Y. Joung, S. Heo, J. Lee, M. Nam, I.-H. Lee, S. J. Lee, J. Lee, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2015, 84, 221.
H. M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T. N. Bhat, H. Weissig, I. N. Shindyalov, P. E. Bourne, Nucl. Acid Res. 2000, 28, 235.
D. A. Case, H. J. Dyson, P. E. Wright, in NMR in Proteins (Eds: G. Clore, A. Gronenborn), MacMillan, New York, NY 1993, p. 53.
K. Joo, I. Joung, J. Lee, J. Lee, W. Lee, B. Brooks, S. J. Lee, J. Lee, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2015, 83, 2251.
D. Kimanius, I. Pettersson, G. Schluckebier, E. Lindahl, M. Andersson, J. Chem. Theory Comput. 2015, 11, 3491.
A. Leitner, L. A. Joachimiak, P. Unverdorben, T. Walzthoeni, J. Frydman, F. Förster, R. Aebersold, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2014, 111, 9455.
M. Grimm, T. Zimniak, F. Herzog, A. Kahraman, Nucl. Acids Res. 2015, 43, W362.
J. Fajardo, R. Shrestha, N. Gil, A. Belsom, S. Crivelli, C. Czaplewski, K. Fidelis, S. Grudinin, M. Karasikov, A. Karczyńska, A. Kryshtafovych, A. Leitner, A. Liwo, E. A. Lubecka, B. Monastyrskyy, G. Pagès, J. Rappsilber, A. K. Sieradzan, C. Sikorska, E. Trabjerg, A. Fiser, Proteins: Struct., Funct., and Bioinf. 2019, 87, 1283.
M. Dimura, T. O. Peulen, C. A. Hanke, A. Prakash, H. Gohlke, C. A. Seidel, Curr. Opinion Struct. Biol. 2016, 40, 163.
B. Hellenkamp, S. Schmid, O. Doroshenko, O. Opanasyuk, R. Kühnemuth, S. Rezaei Adariani, B. Ambrose, M. Aznauryan, A. Barth, V. Birkedal, M. E. Bowen, H. Chen, T. Cordes, T. Eilert, C. Fijen, C. Gebhardt, M. Götz, G. Gouridis, E. Gratton, T. Ha, P. Hao, C. A. Hanke, A. Hartmann, J. Hendrix, L. L. Hildebrandt, V. Hirschfeld, J. Hohlbein, B. Hua, C. G. Hübner, E. Kallis, A. N. Kapanidis, J. Y. Kim, G. Krainer, D. C. Lamb, N. K. Lee, E. A. Lemke, B. Levesque, M. Levitus, J. J. McCann, N. Naredi-Rainer, D. Nettels, T. Ngo, R. Qiu, N. C. Robb, C. Röcker, H. Sanabria, M. Schlierf, T. Schröder, B. Schuler, H. Seidel, L. Streit, J. Thurn, P. Tinnefeld, S. Tyagi, N. Vandenberk, A. M. Vera, K. R. Weninger, B. Wünsch, I. S. Yanez-Orozco, J. Michaelis, C. A. M. Seidel, T. D. Craggs, T. Hugel, Nat. Methods 2018, 15, 669.
M. P. Williamson, T. F. Havel, K. Wüthrich, J. Mol. Biol. 1985, 182, 295.
J. Cavanagh, W. J. Fairbrother, A. G. Palmer, M. Rance, N. J. Skelton, Protein NMR Spectroscopy, 2nd ed., Academic Press, Burlington 2007.
C. A. Rohl, C. E. Strauss, K. M. Misura, D. Baker, Methods in Enzymology, Vol. 383, Elsevier Academic Press, San Diego, USA 2004, p. 66.
A. Davtyan, N. P. Schafer, W. Zheng, C. Clementi, P. G. Wolynes, G. A. Papoian, J. Phys. Chem. B 2012, 116, 8494.
D. Latek, A. Koliński, J. Comput. Chem. 2011, 32, 536.
A. Kolinski, Acta Biochim. Polym. 2004, 51, 349.
E. A. Lubecka, A. S. Karczyńska, A. G. Lipska, A. K. Sieradzan, K. Ziȩba, C. Sikorska, U. Uciechowska, S. A. Samsonov, P. Krupa, M. A. Mozolewska, Ł. Golon, A. Giełdoń, C. Czaplewski, R. Ślusarz, M. Ślusarz, S. N. Crivelli, A. Liwo, J. Molec. Graph. Model. 2019, 92, 154.
A. Liwo, C. Czaplewski, S. Ołdziej, A. V. Rojas, R. Kaźmierkiewicz, M. Makowski, R. K. Murarka, H. A. Scheraga, in Coarse-Graining of Condensed Phase and Biomolecular Systems (Ed: G. Voth), CRC Press, Boca Raton, London, New York 2008, p. 1391.
A. Liwo, M. Baranowski, C. Czaplewski, E. Gołaś, Y. He, D. Jagieła, P. Krupa, M. Maciejczyk, M. Makowski, M. A. Mozolewska, A. Niadzvedtski, S. Ołdziej, H. A. Scheraga, A. K. Sieradzan, R. Ślusarz, T. Wirecki, Y. Yin, B. Zaborowski, J. Mol. Model. 2014, 20, 2306.
A. Liwo, A. K. Sieradzan, A. G. Lipska, C. Czaplewski, I. Joung, W. Żmudzińska, A. Hałabis, S. Ołdziej, J. Chem. Phys. 2019, 150, 155104.
D. Gront, S. Kmiecik, A. Kolinski, J. Comput. Chem. 2007, 28, 1593.
P. Rotkiewicz, J. Skolnick, J. Comput. Chem. 2008, 29, 1460.
A. K. Sieradzan, M. Makowski, A. Augustynowicz, A. Liwo, J. Chem. Phys. 2017, 146, 124106.
S. Hu, A. Krokhotin, A. J. Niemi, X. Peng, Phys. Rev. E 2011, 83, 041907.
A. Liwo, S. Ołdziej, C. Czaplewski, U. Kozłowska, H. A. Scheraga, J. Phys. Chem. B 2004, 108, 9421.
A. Liwo, S. Ołdziej, M. R. Pincus, R. J. Wawak, S. Rackovsky, H. A. Scheraga, J. Comput. Chem. 1997, 18, 849.
D. A. Case, V. Babin, J. T. Berryman, R. M. Betz, Q. Cai, D. S. Cerutti, T. E. Cheatham, T. A. Darden, R. E. Duke, H. Gohlke, A. W. Goetz, S. Gusarow, N. Homeyer, P. Janowski, J. Kaus, I. Kolossvary, A. Kovalenko, T. S. Lee, S. LeGrand, T. Luchko, R. Luo, B. Madej, K. M. Merz, F. Paesani, D. R. Rod, A. Roitberg, C. Sagui, R. Salomon-Ferrer, G. Seabra, C. L. Simmerling, N. Smith, J. Swails, R. C. Walker, J. Wang, R. M. Wolf, X. Wu, P. A. Kollman, Amber 14, University of California, San Francisco 2014.
W. Braun, N. Gō, J. Mol. Biol. 1985, 186, 611.
K. Levenberg, Q. Appl. Math. 1944, 2, 164.
D. W. Marquardt, J. Soc. Indust. Appl. Math. 1963, 11, 431.
G. A. Seber, C. J. Wild, Nonlinear Regression, Wiley, New York, NY 1989.
J. K. Everett, R. Tejero, S. B. K. Murthy, T. B. Acton, J. M. Aramini, M. C. Baran, J. Benach, J. R. Cort, A. Eletsky, F. Forouhar, R. Guan, A. P. Kuzin, H. W. Lee, G. Liu, R. Mani, B. Mao, J. L. Mills, A. F. Montelione, K. Pederson, R. Powers, T. Ramelot, P. Rossi, J. Seetharaman, D. Snyder, G. V. T. Swapna, S. M. Vorobiev, Y. Wu, R. Xiao, Y. Yang, C. H. Arrowsmith, J. F. Hunt, M. A. Kennedy, J. H. Prestegard, T. Szyperski, L. Tong, G. T. Montelione, Prot. Sci. 2016, 25, 30.
B. Koepnick, J. Flatten, T. Husain, A. Ford, D.-A. Silva, M. J. Bick, A. Bauer, G. Liu, Y. Ishida, A. Boykov, R. D. Estep, S. Kleinfelter, T. Nørgård-Solano, L. Wei, F. Players, G. T. Montelione, F. DiMaio, Z. Popović, F. Khatib, S. Cooper, D. Baker, Nature 2019, 570, 390.
J.-R. Huang, S. Grzesiek, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 694.
B. Han, Y. Liu, S. W. Ginzinger, D. S. Wishart, J. Biomol. NMR 2011, 50, 43.
O. A. Martin, Y. A. Arnautova, A. A. Icazatti, H. A. Scheraga, J. A. Vila, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2013, 110, 16826.