Activity Sensing of Coagulation and Fibrinolytic Proteases.
activity sensing
blood coagulation
peptide probes
protease inhibition
serine proteases
thrombosis
Journal
Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany)
ISSN: 1521-3765
Titre abrégé: Chemistry
Pays: Germany
ID NLM: 9513783
Informations de publication
Date de publication:
28 Mar 2023
28 Mar 2023
Historique:
received:
08
11
2022
medline:
30
3
2023
pubmed:
10
12
2022
entrez:
9
12
2022
Statut:
ppublish
Résumé
The blood coagulation cascade is a complex physiological process involving the action of multiple coupled enzymes, cofactors, and substrates, ultimately leading to clot formation. Serine proteases have a crucial role, and aberrations in their activity can lead to life-threatening bleeding disorders and thrombosis. This review summarizes the essential proteases involved in blood coagulation and fibrinolysis, the endogenous peptide sequences they recognize and hydrolyze, and synthetic peptide probes based on these sequences to measure their activity. The information in this review can contribute to developing novel anticoagulant therapies and specific substrates for point-of-care diagnosis of coagulation pathologies.
Identifiants
pubmed: 36484562
doi: 10.1002/chem.202203473
doi:
Substances chimiques
Serine Proteases
EC 3.4.-
Serine Endopeptidases
EC 3.4.21.-
Types de publication
Journal Article
Review
Langues
eng
Sous-ensembles de citation
IM
Pagination
e202203473Subventions
Organisme : Nederlandse Organisatie voor Wetenschappelijk Onderzoek
ID : 741.018.406
Informations de copyright
© 2022 The Authors. Chemistry - A European Journal published by Wiley-VCH GmbH.
Références
M. Hoffman, D. M. Monroe, Hematology 2007, 21, 1-11.
E. W. Davie, K. Fujikawa, W. Kisiel, Biochemistry 1991, 30, 10363-10370.
L. Hedstrom, Chem. Rev. 2002, 102, 4501-4524.
M. J. Page, R. T. A. MacGillivray, E. Di Cera, J. Thromb. Haemost. 2005, 3, 2401-2408.
M. Van Geffen, M. Menegatti, A. Loof, P. Lap, M. Karimi, B. A. P. Laros-van Gorkom, P. Brons, W. L. Van Heerde, Haemophilia 2012, 18, 630-638.
J. L. Kujovich, Genet. Med. 2011, 13, 1-16.
P. J. Svensson, B. Dahlback, N. Engl. J. Med. 1994, 330, 517-522.
E. W. Davie, K. Fujikawa, K. Kurachi, W. Kisiel, Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1979, 48, 277-318.
S. Palta, R. Saroa, A. Palta, Indian J Anaesth 2014, 58, 515.
J. E. Sadler, U. Budde, J. C. J. Eikenboom, E. J. Favaloro, F. G. H. Hill, L. Holmberg, J. Ingerslev, C. A. Lee, D. Lillicrap, P. M. Mannucci, J. Thromb. Haemost. 2006, 4, 2103-2114.
P. M. Aggeler, S. G. White, M. B. Glendening, E. W. Page, T. B. Leake, G. Bates, Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1952, 79, 692-694.
S. C. Christiansen, S. C. Cannegieter, T. Koster, J. P. Vandenbroucke, F. R. Rosendaal, JAMA 2005, 293, 2352-2361.
F. Rodeghiero, G. Castaman, E. Dini, Blood 1987, 69, 452-459.
N. Mackman, Anesth. Analg. 2009, 108, 1447.
J. Rosing, G. Tans, J. W. Govers-Riemslag, R. Zwaal, H. C. Hemker, J. Biol. Chem. 1980, 255, 274-283.
M. Hoffman, Blood Rev. 2003, 17, S1-S5.
L. F. Brass, Chest 2003, 124, 18S-25S.
A. S. Wolberg, R. A. Campbell, Transfus. Apher. Sci 2008, 38, 15-23.
S. Krishnaswamy, W. R. Church, M. E. Nesheim, K. G. Mann, J. Biol. Chem. 1987, 262, 3291-3299.
P. G. de Jong, M. Goddijn, S. Middeldorp, in Seminars in reproductive medicine, Vol. 29, © Thieme Medical Publishers, 2011, 540-547.
K. G. Mann, S. Butenas, K. Brummel, Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2003, 23, 17-25.
D. C. Rijken, S. Uitte de Willige, Biomed Res. Int. 2017, 2017.
C. van't Veer, N. J. Golden, M. Kalafatis, K. G. Mann, J. Biol. Chem. 1997, 272, 7983-7994.
H. R. Roberts, M. Hoffman, D. M. Monroe, in Seminars in thrombosis and hemostasis, Vol. 32, Copyright© 2006 by Thieme Medical Publishers, Inc., 333 Seventh Avenue, New …, 2006, 032-038.
B. N. Bouma, L. O. Mosnier, Pathophysiol. Haemost. Thromb. 2003, 33, 375-381.
A. A. Rehman, H. Ahsan, F. H. Khan, J. Cell. Physiol. 2013, 228, 1665-1675.
J. L. Saes, S. E. M. Schols, W. L. Van Heerde, M. R. Nijziel, J. Thromb. Haemost. 2018, 16, 1498-1509.
K. C. Robbins, L. Summaria, B. Hsieh, R. J. Shah, J. Biol. Chem. 1967, 242, 2333-2342.
R. W. Colman, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1969, 35, 273-279.
G. H. Goldsmith, H. Saito, Ratnoff, J. Clin. Investig. 1978, 62, 54-60.
T. V. Pascini, Y. J. Jeong, W. Huang, Z. R. Pala, J. M. Sá, M. B. Wells, C. Kizito, B. Sweeney, T. L. Alves e Silva, D. J. Andrew, Nat. Comm. 2022, 13, 1-16.
A. A. Ismail, B. T. Shaker, K. Bajou, Int. J. Mol. Sci. 2021, 23, 337.
T. Urano, Y. Suzuki, T. Iwaki, H. Sano, N. Honkura, F. J. Castellino, Curr Drug Targets 2019, 20, 1695-1701.
S. Abdul, F. W. G. Leebeek, D. C. Rijken, S. Uitte de Willige, Blood 2016, 127, 538-545.
J. Lagrange, T. Lecompte, T. Knopp, P. Lacolley, V. Regnault, J. Thromb. Haemost. 2022, 20, 806-815.
N. Abramowitz, I. Schechter, A. Berger, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1967, 29, 862-867.
R. Bone, A. B. Shenvi, C. A. Kettner, D. A. Agard, Biochemistry 1987, 26, 7609-7614.
S. Chen, J. J. Yim, M. Bogyo, Biol. Chem. 2020, 401, 165-182.
N. M. Ng, R. N. Pike, S. E. Boyd, Biol. Chem. 2009, 390, 401-407.
S. Pavan, F. Berti, Anal. Bioanal. Chem. 2012, 402, 3055-3070.
M. Rodriguez-Rios, A. Megia-Fernandez, D. J. Norman, M. Bradley, Chem. Soc. Rev. 2022, 51, 2081-2120.
D. Sondag, J. Merx, E. Rossing, T. J. Boltje, D. W. P. M. Löwik, F. H. T. Nelissen, M. van Geffen, C. van't Veer, W. L. van Heerde, F. P. J. T. Rutjes, ChemBioChem 2022, 23.
J. Zhang, X. Chai, X.-P. He, H.-J. Kim, J. Yoon, H. Tian, Chem. Soc. Rev. 2019, 48, 683-722.
C. Pinilla, J. Appel, P. Blanc, R. Houghten, Biotechniques 1992, 13, 901-905.
S. L. Diamond, Curr. Opin. Chem. Biol. 2007, 11, 46-51.
M. T. Ganter, C. K. Hofer, Anesth. Analg. 2008, 106, 1366-1375.
E. M. Van Cott, Clin. Lab. Med. 2009, 29, 543-553.
S. D. Sahli, J. Rössler, D. W. Tscholl, J.-D. Studt, D. R. Spahn, A. Kaserer, Sensors 2020, 20, 4254.
G. W. Moore, in Seminars in Thrombosis and Hemostasis, Vol. 48, Thieme Medical Publishers, Inc., 2022, 145-160.
F. Peyvandi, J. Oldenburg, K. Friedman, J. Thromb. Haemost. 2016, 14, 248-261.
R. Ljung, Blood Rev. 2009, 23, 267-274.
N. Chan, M. Sobieraj-Teague, J. W. Eikelboom, The Lancet 2020, 396, 1767-1776.
M. Mohammadi Aria, A. Erten, O. Yalcin, Front. Bioeng. Biotechnol. 2019, 7, 395.
S. P. Jackson, R. Darbousset, S. M. Schoenwaelder, Blood 2019, 133, 906-918.
L. F. Harris, V. Castro-López, A. J. Killard, TrAC 2013, 50, 85-95.
P. Meybohm, K. Zacharowski, C. F. Weber, Critical care 2013, 17, 1-9.
H. Y. Lim, G. Donnan, H. Nandurkar, P. Ho, J. Thromb. Thrombolysis 2022, 1-13.
F. Depasse, N. B. Binder, J. Mueller, T. Wissel, S. Schwers, M. Germer, B. Hermes, P. L. Turecek, J. Thromb. Haemost. 2021, 19, 2907-2917.
R. Radcliffe, Y. Nemerson, J. Biol. Chem. 1975, 250, 388-395.
J. J. Madsen, O. H. Olsen, Biomolecules 2021, 11, 549.
S. Butenas, N. Ribarik, K. G. Mann, Biochemistry 1993, 32, 6531-6538.
B. Osterud, S. I. Rapaport, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1977, 74, 5260-5264.
M. Hoffman, D. M. Monroe, J. A. Oliver, H. R. Roberts, Blood 1995, 86, 1794-1801.
O. Safa, J. H. Morrissey, C. T. Esmon, N. L. Esmon, Biochemistry 1999, 38, 1829-1837.
R. Sharma, B. A. Kerlin, in Pediatric Bleeding Disorders, Springer, 2020, 59-64.
A. Girolami, S. Ferrari, E. Cosi, C. Santarossa, M. L. Randi, Clin. Appl. Thromb./Hemost. 2018, 24, 42S-47S.
The X-axis depicts the natural 20 amino acids grouped on positively charged side chains (+), negatively charged side chains (-), polar uncharged side chains (polar) at physiological pH (7.4), special cases (special), hydrophobic side chains (hydrophobic) and aromatic side chains (aromatic). All residues are sorted within their group in increasing size from left to right. The amino acid positions are depicted on the Y-axis. Red color grading indicates the occurrence of the residues.
S. Butenas, T. Orfeo, J. H. Lawson, K. G. Mann, Biochemistry 1992, 31, 5399-5411.
J. Amiral, C. Dunois, C. Amiral, J. Seghatchian, Transfus. Apher. Sci 2017, 56, 91-97.
M. S. Hadjiagapiou, G. Krashias, E. Deeba, C. Christodoulou, M. Pantzaris, A. Lambrianides, Mult. Scler. Relat. Disord. 2022, 62, 103775.
S. Berge-Seidl, N. V. Nielsen, A. A. Rodriguez Alfonso, M. Etscheid, S. P. S. Kandanur, B. E. Haug, M. Stensland, B. Thiede, M. Karacan, N. Preising, ACS. Chem. Biol. 2022.
Substrates are depicted from the P4−P1’ residues. The substrates are sorted on their reported Kcat/KM (M−1 s−1) from high to low respectively, see log-scale color grading.
W. Rut, N. V. Nielsen, J. Czarna, M. Poreba, S. M. Kanse, M. Drag, Thromb. Res. 2019, 182, 124-132.
K. S. Larsen, H. Østergaard, J. R. Bjelke, O. H. Olsen, H. B. Rasmussen, L. Christensen, B. B. Kragelund, H. R. Stennicke, Biochem. J 2007, 405, 429-438.
A. Bar-Ilan, T. Livnat, M. Hoffmann, L. Binder, M. Zakar, R. Guy, Y. Felikman, L. Moschcovich, B. Shenkman, D. Monroe, Haemophilia 2018, 24, 477-486.
S. P. Bajaj, J. J. Birktoft, in Methods Enzymol., Vol. 222, Elsevier, 1993, 96-128.
K. Nogami, H. Wakabayashi, P. J. Fay, J. Biol. Chem. 2003, 278, 16502-16509.
Nucleic Acids Res. 2021, 49, D480-D489.
H. Brandstetter, M. Bauer, R. Huber, P. Lollar, W. Bode, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1995, 92, 9796-9800.
P. J. Fay, K. Koshibu, J. Biol. Chem. 1998, 273, 19049-19054.
Y.-C. Hsu, N. Hamaguchi, Y.-J. Chang, S.-W. Lin, Biochemistry 2001, 40, 11261-11269.
E. M. Wiebe, A. R. Stafford, J. C. Fredenburgh, J. I. Weitz, J. Biol. Chem. 2003, 278, 35767-35774.
J. Stürzebecher, E. Kopetzki, W. Bode, K.-P. Hopfner, FEBS Lett. 1997, 412, 295-300.
N. Freato, F. P. J. van Alphen, M. Boon-Spijker, M. van den Biggelaar, A. B. Meijer, K. Mertens, E. H. T. M. Ebberink, J. Thromb. Haemost. 2021, 19, 1447-1459.
R. A. Marlar, K. Strandberg, M. Shima, D. M. Adcock, Eur. J. Haematol. 2020, 104, 3-14.
G. van Dieijen, G. Tans, J. Rosing, H. C. Hemker, J. Biol. Chem. 1981, 256, 3433-3442.
K. Titani, K. Fujikawa, D. L. Enfield, L. H. Ericsson, K. A. Walsh, H. Neurath, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1975, 72, 3082-3086.
S. Krishnaswamy, J. Thromb. Haemost. 2005, 3, 54-67.
M. Schreuder, P. H. Reitsma, M. H. A. Bos, J. Thromb. Haemost. 2019, 17, 1229-1239.
E. Thorelli, R. J. Kaufman, B. Dahlbäck, Eur. J. Biochem. 1997, 247, 12-20.
E. H. Centeno, M. Militello, M. P. Gomes, Cleve Clin. J. Med. 2019, 86, 417-425.
M.-M. Samama, J. Amiral, C. Guinet, L. L. Flem, J. Seghatchian, Expert Rev Hematol 2013, 6, 155-164.
J. Rimsans, J. Douxfils, M. A. Smythe, R. C. Gosselin, Curr. Pharmacol. Rep. 2020, 6, 241-259.
R. Siriez, J. M. Dogné, R. Gosselin, J. Laloy, F. Mullier, J. Douxfils, Int. J. Lab. Hematol 2021, 43, 7-20.
A. R. Rezaie, X. He, Biochemistry 2000, 39, 1817-1825.
J. G. Erskine, I. D. Walker, J. F. Davidson, J. Clin. Pathol. 1980, 33, 445-448.
P. G. Board, Ann. Hum. Genet. 1982, 46, 293-298.
S. I. Kawabata, T. Miura, T. Morita, H. Kato, K. Fujikawa, S. Iwanaga, K. Takada, T. Kimura, S. Sakakibara, Eur. J. Biochem. 1988, 172, 17-25.
D. N. Gosalia, C. M. Salisbury, D. J. Maly, J. A. Ellman, S. L. Diamond, Proteomics 2005, 5, 1292-1298.
M. L. V. Oliva, S. A. Andrade, M. A. Juliano, R. C. Sallai, R. Torquato, M. U. Sampaio, V. Pott, C. A. M. Sampaio, Curr. Med. Chem. 2003, 10, 1085-1093.
K. M. Bromfield, N. S. Quinsey, P. J. Duggan, R. N. Pike, Chem. Biol. Drug. Des. 2006, 68, 11-19.
J. E. Swedberg, T. Mahatmanto, H. Abdul Ghani, S. J. de Veer, C. I. Schroeder, J. M. Harris, D. J. Craik, J. Med. Chem. 2016, 59, 7287-7292.
D. Arian, J. Harenberg, R. Krämer, J. Med. Chem. 2016, 59, 7576-7583.
U. Lindahl, S. O. Kolset, J. Bøgwald, B. Østerud, R. Seljelid, Biochem. J 1982, 206, 231-237.
V. Castro-Lopez, L. F. Harris, J. S. O'Donnell, A. J. Killard, Anal. Bioanal. Chem. 2011, 399, 691-700.
L. F. Harris, V. Castro-Lopez, N. Hammadi, J. S. O'Donnell, A. J. Killard, Talanta 2010, 81, 1725-1730.
S. T. Furlong, R. C. Mauger, A. M. Strimpler, Y.-P. Liu, F. X. Morris, P. D. Edwards, Biorg. Med. Chem. 2002, 10, 3637-3647.
T. Morita, H. Kato, S. Iwanaga, K. Takada, T. Kimura, S. Sakakibara, J. Biochem. 1977, 82, 1495-1498.
D. P. Kosow, Thromb. Res. 1976, 9, 565-573.
T. Amarant, W. Burkhart, H. LeVine III, C. L. Arocha-Pinango, I. Parikh, Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1991, 1079, 214-221.
R. A. Al-Horani, D. Clemons, M. Mottamal, Molecules 2019, 24, 2146.
S. Krishnaswamy, J. Thromb. Haemost. 2013, 11, 265-276.
E. Di Cera, Mol. Aspects Med. 2008, 29, 203-254.
E. D. Cera, J. Thromb. Haemost. 2007, 5, 196-202.
D. L. Warren, J. H. Morrissey, P. F. Neuenschwander, Biochemistry 1999, 38, 6529-6536.
K. Naito, K. Fujikawa, J. Biol. Chem. 1991, 266, 7353-7358.
T. Plug, J. Meijers, J. Thromb. Haemost. 2016, 14, 633-644.
W. Kisiel, K. J. Smith, B. A. McMullen, Blood 1985, 66, 1302-1308.
S. T. Lord, P. A. Byrd, K. L. Hede, C. Wei, T. J. Colby, J. Biol. Chem. 1990, 265, 838-843.
M. T. Stubbs, H. Oschkinat, I. Mayr, R. Huber, H. Angliker, S. R. Stone, W. Bode, Eur. J. Biochem. 1992, 206, 187-195.
W. Kisiel, J. Clin. Investig. 1979, 64, 761-769.
R. A. S. Ariëns, H. Philippou, C. Nagaswami, J. W. Weisel, D. A. Lane, P. J. Grant, Blood 2000, 96, 988-995.
K. G. Mann, C. W. Batt, J. Biol. Chem. 1969, 244, 6555-6557.
M. Gallwitz, M. Enoksson, M. Thorpe, L. Hellman, PloS one 2012, 7, e31756.
A. Ichinose, K. Fujikawa, T. Suyama, J. Biol. Chem. 1986, 261, 3486-3489.
J. K. Lam, C. K. N. K. Chion, S. Zanardelli, D. A. Lane, J. T. B. Crawley, J. Thromb. Haemost. 2007, 5, 1010-1018.
J. Crawley, S. Zanardelli, C. Chion, D. Lane, J. Thromb. Haemost. 2007, 5, 95-101.
M. Poszgay, G. C. S. Szabó, P Elödi, R. Gáspár, S. Bajusz, R. Simonsson, Eur. J. Biochem. 1981, 115, 491-495.
R. Lottenberg, J. A. Hall, M. Blinder, E. P. Binder, C. M. Jackson, Biochim. Biophys. Acta, Protein Struct. Mol. Enzymol. 1983, 742, 539-557.
A. Vindigni, Q. D. Dang, E. D. Cera, Nat. Biotechnol. 1997, 15, 891-895.
S. S. Van Berkel, B. Van Der Lee, F. L. Van Delft, R. Wagenvoord, H. C. Hemker, F. P. J. T. Rutjes, ChemMedChem 2012, 7, 606-617.
H. C. Hemker, S. Wielders, H. Kessels, S. Beguin, Thromb. Haemost. 1993, 70, 617-624.
J. L. Harris, B. J. Backes, F. Leonetti, S. Mahrus, J. A. Ellman, C. S. Craik, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2000, 97, 7754-7759.
B. F. Le Bonniec, T. Myles, T. Johnson, C. G. Knight, C. Tapparelli, S. R. Stone, Biochemistry 1996, 35, 7114-7122.
A. Nath, W. M. Atkins, Biochemistry 2008, 47, 157-166.
B. R. Branchini, F. G. Salituro, J. D. Hermes, N. J. Post, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980, 97, 334-339.
C. Thuerlemann, A. Haeberli, L. Alberio, Clin. Chem. 2009, 55, 505-512.
S. R. Stone, A. Betz, J. Hofsteenge, Biochemistry 1991, 30, 9841-9848.
L. Hao, Q. Zhao, Mikrochim. Acta 2016, 183, 1891-1898.
D. S. Rijkers, S. J. Wielders, G. I. Tesser, H. C. Hemker, Thromb. Res. 1995, 79, 491-499.
N. U. Bang, L. E. Mattler, Pathophysiol. Haemost. Thromb. 1978, 7, 98-104.
M. K. Ramjee, Anal. Biochem. 2000, 277, 11-18.
M. Blombäck, B. Blombäck, P. Olsson, L. Svendsen, Thromb. Res. 1974, 5, 621-632.
B. J. Backes, J. L. Harris, F. Leonetti, C. S. Craik, J. A. Ellman, Nat. Biotechnol. 2000, 18, 187-193.
D. T. Rijkers, H. C. Hemker, G. I. Tesser, Int. J. Pept. Protein Res. 1996, 48, 182-193.
M. van Geffen, A. Loof, P. Lap, J. Boezeman, B. A. P. Laros-van Gorkom, P. Brons, B. Verbruggen, M. v. Kraaij, W. L. van Heerde, Hematology 2011, 16, 327-336.
R. Szabo, S. Netzel-Arnett, J. P. Hobson, T. M. Antalis, T. H. Bugge, Biochem. J 2005, 390, 231-242.
B. Furie, B. C. Furie, Cell 1988, 53, 505-518.
K. Fujikawa, D. W. Chung, L. E. Hendrickson, E. W. Davie, Biochemistry 1986, 25, 2417-2424.
F. A. Baglia, K. O. Badellino, D. H. Ho, V. R. Dasari, P. N. Walsh, J. Biol. Chem. 2000, 275, 31954-31962.
F. A. Baglia, B. A. Jameson, P. N. Walsh, J. Biol. Chem. 1992, 267, 4247-4252.
M.-F. Sun, M. Zhao, D. Gailani, J. Biol. Chem. 1999, 274, 36373-36378.
T. Ogawa, I. M. Verhamme, M.-F. Sun, P. E. Bock, D. Gailani, J. Biol. Chem. 2005, 280, 23523-23530.
K. Cho, T. Tanaka, R. R. Cook, W. Kisiel, K. Fujikawa, K. Kurachi, J. C. Powers, Biochemistry 1984, 23, 644-650.
M. J. Castillo, K. Kurachi, N. Nishino, I. Ohkubo, J. C. Powers, Biochemistry 1983, 22, 1021-1029.
C. F. Scott, D. Sinha, F. S. Seaman, P. N. Walsh, R. W. Colman, Blood 1984, 63, 42-50.
T. Yasuhara, A. Ohashi, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987, 144, 277-283.
J. O. Spiker, K. A. Kang, W. Drohan, D. F. Bruley, in Oxygen Transport to Tissue XIX, Springer, 1997, 621-627.
P. Fuentes-Prior, Y. Iwanaga, R. Huber, R. Pagila, G. Rumennik, M. Seto, J. Morser, D. R. Light, W. Bode, Nature 2000, 404, 518-525.
L. Shen, B. Dahlbäck, J. Biol. Chem. 1994, 269, 18735-18738.
M. Kalafatis, M. D. Rand, K. G. Mann, J. Biol. Chem. 1994, 269, 31869-31880.
A. A. Komissarov, P. A. Andreasen, P. J. Declerck, Y. Kamikubo, A. Zhou, A. Gruber, Thromb. Res. 2008, 122, 397-404.
K. Suzuki, J. Stenflo, B. Dahlbäck, B. Teodorsson, J. Biol. Chem. 1983, 258, 1914-1920.
J. Martinoli, K. Stocker, Thromb. Res. 1986, 43, 253-264.
O. Ødegaard, K. Try, T. Andersson, Pathophysiol. Haemost. Thromb. 1987, 17, 109-113.
H. Vinazzer, U. Pangraz, Thromb. Res. 1987, 46, 1-8.
S. Butenas, V. Drungilaite, K. G. Mann, Anal. Biochem. 1995, 225, 231-241.
J. Fareed, H. L. Messmore, J. M. Walenga, E. W. Bermes, R. L. Bick, Crit. Rev. Clin. Lab Sci. 1983, 19, 71-134.
N. Sala, W. G. Owen, D. Collen, Blood 1984, 63, 671-675.
A. J. Gale, A. Tsavaler, J. H. Griffin, J. Biol. Chem. 2002, 277, 28836-28840.
A. H. Schmaier, J. Clin. Investig. 2008, 118, 3006-3009.
A. T. Long, E. Kenne, R. Jung, T. A. Fuchs, T. Renné, J. Thromb. Haemost. 2016, 14, 427-437.
G. Miller, M. Silverberg, A. P. Kaplan, Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980, 92, 803-810.
M. Samuel, R. A. Pixley, M. A. Villanueva, R. W. Colman, G. B. Villanueva, J. Biol. Chem. 1992, 267, 19691-19697.
O. D. Ratnoff, J. M. Rosenblum, Am. J. Med. 1958, 25, 160-168.
R. W. Colman, A. H. Schmaier, Blood 1997, 90, 3819-3843.
D. W. Chung, K. Fujikawa, B. A. McMullen, E. W. Davie, Biochemistry 1986, 25, 2410-2417.
R. Radcliffe, A. Bagdasarian, R. Colman, Y. Nemerson, Blood 1977, 50, 611-617.
R. Woodruff, Y. Xu, J. Layzer, W. Wu, M. Ogletree, B. Sullenger, J. Thromb. Haemost. 2013, 11, 1364-1373.
A. Shamanaev, J. Emsley, D. Gailani, J. Thromb. Haemost. 2021, 19, 330-341.
M. J. Gallimore, D. W. Jones, H. P. Wendel, Thromb. Res. 1999, 94, 103-109.
K. Takahashi, T. Aoki, S. Kohmoto, H. Nishimura, Y. Kodera, A. Matsushima, Y. Inada, Int. Arch. Allergy Immunol. 1990, 91, 80-85.
M. Silverberg, J. T. Dunn, L. Garen, A. P. Kaplan, J. Biol. Chem. 1980, 255, 7281-7286.
J. Loscalzo, E. Braunwald, N. Engl. J. Med. 1988, 319, 925-931.
E. L. Madison, G. S. Coombs, D. R. Corey, J. Biol. Chem. 1995, 270, 7558-7562.
D. Collen, H. R. Lijnen, Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2009, 29, 1151-1155.
S. Butenas, M. Kalafatis, K. G. Mann, Biochemistry 1997, 36, 2123-2131.
M. Rånby, B. Norrman, P. Wallén, Thromb. Res. 1982, 27, 743-749.
J. Schnyder, R. Marti, P. H. Cooper, T. G. Payne, Anal. Biochem. 1992, 200, 156-162.
W. Nieuwenhuizen, G. Wijngaards, E. Groeneveld, Thromb. Res. 1977, 11, 87-89.
S. Kasai, H. Arimura, M. Nishida, T. Suyama, J. Biol. Chem. 1985, 260, 12382-12389.
A. H. Mekkawy, M. H. Pourgholami, D. L. Morris, Med. Res. Rev. 2014, 34, 918-956.
G. D. J. Green, E. Shaw, Anal. Biochem. 1979, 93, 223-226.
M. J. Duffy, D. Reilly, C. O'Sullivan, N. O'Higgins, J. J. Fennelly, P. Andreasen, Cancer Res. 1990, 50, 6827-6829.
F. J. Castellino, in Seminars in thrombosis and hemostasis, Vol. 10, Copyright© 1984 by Thieme Medical Publishers, Inc., 1984, 18-23.
T. Takagi, R. F. Doolittle, Biochemistry 1975, 14, 940-946.
H. Yuan, K. M. Vance, C. E. Junge, M. T. Geballe, J. P. Snyder, J. R. Hepler, M. Yepes, C.-M. Low, S. F. Traynelis, J. Biol. Chem. 2009, 284, 12862-12873.
E. L. G. Pryzdial, N. Lavigne, N. Dupuis, G. E. Kessler, J. Biol. Chem. 1999, 274, 8500-8505.
K. Nogami, M. Shima, T. Matsumoto, K. Nishiya, I. Tanaka, A. Yoshioka, J. Biol. Chem. 2007, 282, 5287-5295.
K. M. Tate, D. L. Higgins, W. E. Holmes, M. E. Winkler, H. L. Heyneker, G. A. Vehar, Biochemistry 1987, 26, 338-343.
W. Kocholaty, W. W. Ellis, H. Jensen, Blood 1952, 7, 882-890.
H. Kato, N. Adachi, Y. Ohno, S. Iwanaga, K. Takada, S. Sakakibara, J. Biochem. 1980, 88, 183-190.
P. Friberger, M. Knös, S. Gustavsson, L. Aurell, G. Claeson, Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1982, 42, 121-127.
F. Weihs, A. Peh, H. Dacres, Anal. Chim. Acta 2020, 1102, 99-108.
R. Lottenberg, U. Christensen, C. M. Jackson, P. L. Coleman, Methods Enzymol. 1981, 80, 341-361.
R. C. Wohl, L. Summaria, K. C. Robbins, J. Biol. Chem. 1980, 255, 2005.
A. Z. Budzynski, Lab. Med. 2001, 32, 365-368.
J. C. H. M. Wijkmans, A. Nagel, W. Bloemhoff, Lett. Pept. Sci. 1996, 3, 107-112.
T. A. Tucker, A. Jeffers, J. Boren, B. Quaid, S. Owens, K. B. Koenig, Y. Tsukasaki, G. Florova, A. A. Komissarov, M. Ikebe, Clin. Transl. Med. 2016, 5, 1-18.
H. Weidmann, L. Heikaus, A. T. Long, C. Naudin, H. Schlüter, T. Renné, Biochim. Biophys. Acta, Mol. Cell. Res. 2017, 1864, 2118-2127.
D. E. Cool, C. J. Edgell, G. V. Louie, M. J. Zoller, G. D. Brayer, R. T. MacGillivray, J. Biol. Chem. 1985, 260, 13666-13676.
J. Björkqvist, A. Jämsä, T. Renné, Thromb. Haemost. 2013, 110, 399-407.
K. J. Kearney, J. Butler, O. M. Posada, C. Wilson, S. Heal, M. Ali, L. Hardy, J. Ahnström, D. Gailani, R. Foster, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2021, 118.
M. Visser, R. van Oerle, H. Ten Cate, V. Laux, N. Mackman, S. Heitmeier, H. M. H. Spronk, Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2020, 40, 103-111.
M. O. Sousa, T. L. S. Miranda, C. N. Maia, E. R. Bittar, M. M. Santoro, A. F. S. Figueiredo, Arch. Biochem. Biophys. 2002, 400, 7-14.
G. Claeson, L. Aurell, P. Friberger, S. Gustavsson, G. Karlsson, Pathophysiol. Haemost. Thromb. 1978, 7, 62-68.
E. Amundsen, L. Svendsen, in New Methods for the Analysis of Coagulation, DeGruyter Berlin, 1977, 211-220.
M. N. Fodje, S. Al-Karadaghi, Protein Eng., Des. Sel. 2002, 15, 353-358.