Titre : Protéases à sérine

Protéases à sérine : Questions médicales fréquentes

Questions fréquentes et termes MeSH associés

Diagnostic 5

#1

Comment diagnostiquer une déficience en protéases à sérine ?

Des tests sanguins et des analyses enzymatiques peuvent révéler une déficience.
Déficience enzymatique Protéases à sérine
#2

Quels tests sont utilisés pour évaluer l'activité des protéases à sérine ?

Des tests d'activité enzymatique spécifiques mesurent la fonction des protéases.
Tests de laboratoire Protéases à sérine
#3

Les tests génétiques sont-ils utiles pour les protéases à sérine ?

Oui, ils peuvent identifier des mutations génétiques affectant leur fonction.
Tests génétiques Protéases à sérine
#4

Quels symptômes peuvent indiquer un problème avec les protéases à sérine ?

Des troubles de la coagulation ou des problèmes digestifs peuvent survenir.
Troubles de la coagulation Protéases à sérine
#5

Peut-on utiliser l'imagerie pour diagnostiquer des troubles liés aux protéases ?

L'imagerie peut aider à visualiser des complications, mais n'évalue pas directement les protéases.
Imagerie médicale Protéases à sérine

Symptômes 5

#1

Quels sont les symptômes d'une surproduction de protéases à sérine ?

Une inflammation, des douleurs et des troubles de la coagulation peuvent se manifester.
Inflammation Protéases à sérine
#2

Comment une déficience en protéases à sérine se manifeste-t-elle ?

Elle peut entraîner des saignements excessifs et des problèmes digestifs.
Déficience enzymatique Protéases à sérine
#3

Les symptômes de déséquilibre en protéases sont-ils spécifiques ?

Non, ils peuvent être similaires à d'autres troubles métaboliques.
Troubles métaboliques Protéases à sérine
#4

Les symptômes varient-ils selon le type de protéase à sérine impliquée ?

Oui, différents types peuvent affecter divers systèmes organiques.
Types de protéases Protéases à sérine
#5

Les symptômes peuvent-ils évoluer avec l'âge ?

Oui, l'âge peut influencer l'activité enzymatique et les symptômes associés.
Vieillissement Protéases à sérine

Prévention 5

#1

Comment prévenir les troubles liés aux protéases à sérine ?

Un mode de vie sain et une alimentation équilibrée peuvent aider à maintenir l'équilibre enzymatique.
Prévention des maladies Protéases à sérine
#2

Les dépistages réguliers sont-ils recommandés ?

Oui, surtout pour les personnes à risque ou ayant des antécédents familiaux.
Dépistage Protéases à sérine
#3

L'exercice physique influence-t-il l'activité des protéases ?

Oui, l'exercice régulier peut améliorer la santé enzymatique et métabolique.
Exercice physique Protéases à sérine
#4

Y a-t-il des aliments à éviter pour protéger les protéases ?

Des aliments riches en graisses saturées peuvent nuire à l'équilibre enzymatique.
Régime alimentaire Protéases à sérine
#5

Le stress a-t-il un impact sur les protéases à sérine ?

Oui, le stress chronique peut affecter l'activité enzymatique et la santé globale.
Stress Protéases à sérine

Traitements 5

#1

Quels traitements existent pour les troubles liés aux protéases à sérine ?

Des thérapies enzymatiques et des médicaments anticoagulants peuvent être utilisés.
Thérapie enzymatique Protéases à sérine
#2

Peut-on administrer des suppléments pour les déficiences en protéases ?

Des suppléments enzymatiques peuvent aider, mais doivent être prescrits par un médecin.
Suppléments alimentaires Protéases à sérine
#3

Les traitements varient-ils selon le type de protéase affectée ?

Oui, chaque type de protéase peut nécessiter une approche thérapeutique différente.
Types de protéases Protéases à sérine
#4

Les traitements sont-ils efficaces pour tous les patients ?

L'efficacité peut varier selon la gravité de la condition et la réponse individuelle.
Efficacité des traitements Protéases à sérine
#5

Y a-t-il des effets secondaires aux traitements des protéases à sérine ?

Oui, des effets secondaires comme des saignements ou des réactions allergiques peuvent survenir.
Effets secondaires Protéases à sérine

Complications 5

#1

Quelles complications peuvent survenir avec une déficience en protéases à sérine ?

Des saignements internes, des infections et des problèmes digestifs peuvent se produire.
Complications médicales Protéases à sérine
#2

Les complications sont-elles réversibles ?

Certaines complications peuvent être traitées, mais d'autres peuvent être permanentes.
Réversibilité des complications Protéases à sérine
#3

Les complications varient-elles selon le type de protéase ?

Oui, chaque type de protéase peut entraîner des complications spécifiques.
Types de protéases Protéases à sérine
#4

Comment gérer les complications liées aux protéases à sérine ?

Un suivi médical régulier et un traitement approprié sont essentiels pour la gestion.
Gestion des complications Protéases à sérine
#5

Les complications peuvent-elles affecter la qualité de vie ?

Oui, elles peuvent entraîner des limitations physiques et des impacts psychologiques.
Qualité de vie Protéases à sérine

Facteurs de risque 5

#1

Quels sont les facteurs de risque pour les troubles des protéases à sérine ?

Les antécédents familiaux, l'alimentation et le mode de vie sont des facteurs clés.
Facteurs de risque Protéases à sérine
#2

L'âge influence-t-il le risque de troubles liés aux protéases ?

Oui, le risque augmente généralement avec l'âge en raison de la dégradation enzymatique.
Vieillissement Protéases à sérine
#3

Les maladies chroniques augmentent-elles le risque ?

Oui, des maladies comme le diabète peuvent affecter l'activité des protéases.
Maladies chroniques Protéases à sérine
#4

Le mode de vie sédentaire est-il un facteur de risque ?

Oui, un mode de vie inactif peut nuire à la santé enzymatique et augmenter les risques.
Mode de vie sédentaire Protéases à sérine
#5

Les infections peuvent-elles influencer le risque ?

Certaines infections peuvent perturber l'équilibre des protéases et augmenter les risques.
Infections Protéases à sérine
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Dr Olivier Menir

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Validation scientifique effectuée le 05/12/2025

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Sous-catégories

28 au total
└─

Cathepsine A

Cathepsin A D043402 - D08.811.277.656.959.200
└─

Serine endopeptidases

Serine Endopeptidases D012697 - D08.811.277.656.959.350
└─

Serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase

Serine-Type D-Ala-D-Ala Carboxypeptidase D046929 - D08.811.277.656.959.560
└─

Tripeptidyl-peptidase-1

Tripeptidyl-Peptidase 1 D000091346 - D08.811.277.656.959.780
└─└─

Acrosine

Acrosin D000176 - D08.811.277.656.959.350.030
└─└─

Cathepsine G

Cathepsin G D056649 - D08.811.277.656.959.350.066
└─└─

Chymases

Chymases D053818 - D08.811.277.656.959.350.103
└─└─

Chymotrypsine

Chymotrypsin D002918 - D08.811.277.656.959.350.176
└─└─

Endopeptidase K

Endopeptidase K D019286 - D08.811.277.656.959.350.247
└─└─

Enteropeptidase

Enteropeptidase D004765 - D08.811.277.656.959.350.284
└─└─

Fibrinolysine

Fibrinolysin D005341 - D08.811.277.656.959.350.330
└─└─

Furine

Furin D045683 - D08.811.277.656.959.350.353
└─└─

Granzymes

Granzymes D053804 - D08.811.277.656.959.350.397
└─└─

High-temperature requirement A serine peptidase 1

High-Temperature Requirement A Serine Peptidase 1 D000074289 - D08.811.277.656.959.350.420
└─└─

Myéloblastine

Myeloblastin D053146 - D08.811.277.656.959.350.530
└─└─

Pancreatic elastase

Pancreatic Elastase D010196 - D08.811.277.656.959.350.560
└─└─

Pronase

Pronase D011402 - D08.811.277.656.959.350.638
└─└─

Proprotein convertase 1

Proprotein Convertase 1 D045664 - D08.811.277.656.959.350.640
└─└─

Proprotein convertase 2

Proprotein Convertase 2 D045706 - D08.811.277.656.959.350.646
└─└─

Proprotein convertase 5

Proprotein Convertase 5 D045702 - D08.811.277.656.959.350.648
└─└─

Proprotéine convertase 9

Proprotein Convertase 9 D000071449 - D08.811.277.656.959.350.718
└─└─

Subtilisines

Subtilisins D013381 - D08.811.277.656.959.350.787
└─└─

Trypsine

Trypsin D014357 - D08.811.277.656.959.350.895
└─└─

Tryptases

Tryptases D053802 - D08.811.277.656.959.350.902
└─└─

Venombin A

Venombin A D020791 - D08.811.277.656.959.350.955
└─└─└─

Kallicréine plasmatique

Plasma Kallikrein D020842 - D08.811.277.656.959.350.442.700
└─└─└─

Leukocyte elastase

Leukocyte Elastase D019272 - D08.811.277.656.959.350.560.500
└─└─└─

Subtilisine

Subtilisin D020860 - D08.811.277.656.959.350.787.805

Auteurs principaux

Pravil Pokharel

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institut National de Recherche Scientifique (INRS)-Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie, Laval, Quebec H7V 1B7, Canada.
  • Centre de Recherche en Infectiologie Porcine et Avicole (CRIPA), Saint-Hyacinthe, Quebec J2S 2M2, Canada.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Hajer Habouria

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institut National de Recherche Scientifique (INRS)-Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie, Laval, Quebec H7V 1B7, Canada.
  • Centre de Recherche en Infectiologie Porcine et Avicole (CRIPA), Saint-Hyacinthe, Quebec J2S 2M2, Canada.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Hicham Bessaiah

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institut National de Recherche Scientifique (INRS)-Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie, Laval, Quebec H7V 1B7, Canada.
  • Centre de Recherche en Infectiologie Porcine et Avicole (CRIPA), Saint-Hyacinthe, Quebec J2S 2M2, Canada.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Charles M Dozois

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institut National de Recherche Scientifique (INRS)-Centre Armand-Frappier Santé Biotechnologie, Laval, Quebec H7V 1B7, Canada.
  • Centre de Recherche en Infectiologie Porcine et Avicole (CRIPA), Saint-Hyacinthe, Quebec J2S 2M2, Canada.
  • Institut Pasteur International Network, Laval, Quebec H7V 1B7, Canada.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Goran Abdurrahman

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institute of Immunology, University Medicine Greifswald, Greifswald, Germany.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Barbara M Bröker

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Institute of Immunology, University Medicine Greifswald, Greifswald, Germany.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Erika Billinger

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Chemistry-BMC, Uppsala University, P.O. Box 576, SE-751 23 Uppsala, Sweden.

Shusheng Zuo

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Chemistry-BMC, Uppsala University, P.O. Box 576, SE-751 23 Uppsala, Sweden.

Gunnar Johansson

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Chemistry-BMC, Uppsala University, P.O. Box 576, SE-751 23 Uppsala, Sweden.

Timo Burster

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Biology, School of Sciences and Humanities, Nazarbayev University, Nur-Sultan, Kazakhstan.

Anuar Zhanapiya

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Biology, School of Sciences and Humanities, Nazarbayev University, Nur-Sultan, Kazakhstan.

Fatema Matkawala

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • School of Biotechnology, Devi Ahilya University, Khandwa Road, Indore, 452001, India.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Sadhana Nighojkar

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Mata Gujri College of Professional Studies, A.B. Road, Indore, 452001, India.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Anil Kumar

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • School of Biotechnology, Devi Ahilya University, Khandwa Road, Indore, 452001, India.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Anand Nighojkar

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Maharaja Ranjit Singh College of Professional Sciences, Khandwa Road, Indore, 452001, India.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Paulina Kasperkiewicz

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Sanford Burnham Prebys Medical Discovery Institute, NCI-Designated Cancer Center, La Jolla, California, USA; Department of Chemical Biology and Bioimaging, Wroclaw University of Science and Technology, Wroclaw, Poland. Electronic address: paulina.kasperkiewicz@pwr.edu.pl.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Shijin Sun

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Cyrus Tang Hematology Center, Collaborative Innovation Center of Hematology, State Key Laboratory of Radiation Medicine and Prevention, Soochow University, Suzhou, China.
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Qingyu Wu

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Cardiovascular & Metabolic Sciences, Lerner Research Institute, Cleveland Clinic, OH, USA.
  • Cyrus Tang Hematology Center, Collaborative Innovation Center of Hematology, State Key Laboratory of Radiation Medicine and Prevention, Soochow University, Suzhou, China.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Steven H L Verhelst

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Cellular and Molecular Medicine, Laboratory of Chemical Biology, KU Leuven - University of Leuven, Herestraat 49 Box 901b, 3000 Leuven, Belgium.
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Amin Jablaoui

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Université Paris-Saclay, INRAE, AgroParisTech, Micalis Institute, Microbiota Interaction with Human and Animal Team (MIHA), Jouy-en-Josas, France.
Publications dans "Protéases à sérine" :

Sources (2051 au total)

The extracellular serine protease from

Atopic dermatitis (AD) is a chronic, relapsing inflammatory skin disease with skin barrier defects and a misdirected type 2 immune response against harmless antigens. The skin microbiome in AD is char... To assess whether... To identify candidate allergens, we analyzed the binding of human serum IgG4, as a surrogate of IgE, to... We identified Esp as the dominant candidate allergen of... The extracellular serine protease Esp of...

Role of high-temperature requirement serine protease A 2 in rheumatoid inflammation.

High-temperature requirement serine protease A 2 (HtrA2) is known to be involved in growth, unfolded protein response to stress, apoptosis, and autophagy. However, whether HtrA2 controls inflammation ... Expression of HtrA2 in the synovial tissue of patients was examined using immunohistochemistry and immunofluorescence staining. Enzyme-linked immunosorbent assay was used to determine the concentratio... We found that the concentration of HtrA2 was elevated in rheumatoid arthritis (RA) synovial fluid (SF) than in osteoarthritis (OA) SF, and its concentrations were correlated with the number of immune ... HtrA2 is a novel inflammatory mediator and a potential target for the development of an anti-inflammation therapy for RA....