Redox sensitive human mitochondrial aconitase and its interaction with frataxin: In vitro and in silico studies confirm that it takes two to tango.

Humans Iron-Binding Proteins / genetics Oxidation-Reduction Superoxides / metabolism Aconitate Hydratase / metabolism Iron-Sulfur Proteins / genetics Electron Spin Resonance Spectroscopy Frataxin
Frataxin Iron-sulfur protein Mitochondria Mitochondrial aconitase Tricarboxylic acid cycle (TCA cycle) (Krebs cycle) protein‐protein interaction

Journal

Free radical biology & medicine
ISSN: 1873-4596
Titre abrégé: Free Radic Biol Med
Pays: United States
ID NLM: 8709159

Informations de publication

Date de publication:
03 2023
Historique:
received: 06 12 2022
revised: 11 01 2023
accepted: 30 01 2023
pubmed: 5 2 2023
medline: 25 2 2023
entrez: 4 2 2023
Statut: ppublish

Résumé

Mitochondrial aconitase (ACO2) has been postulated as a redox sensor in the tricarboxylic acid cycle. Its high sensitivity towards reactive oxygen and nitrogen species is due to its particularly labile [4Fe-4S]

Identifiants

DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2023.01.028 PMID: 36738801
pubmed: 36738801
pii: S0891-5849(23)00049-7
doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2023.01.028
pii:
doi:

Substances chimiques

Iron-Binding Proteins 0
Superoxides 11062-77-4
Aconitate Hydratase EC 4.2.1.3
Iron-Sulfur Proteins 0

Types de publication

Journal Article Research Support, Non-U.S. Gov't

Langues

eng

Sous-ensembles de citation

IM

Pagination

71-84

Informations de copyright

Copyright © 2023 The Authors. Published by Elsevier Inc. All rights reserved.

Auteurs

Santiago Mansilla (S)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Métodos Cuantitativos, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay.

Verónica Tórtora (V)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Educación Médica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay.

Florencia Pignataro (F)

Instituto de Biociencias, Biotecnología y Biología traslacional, Facultad de Ciencias Exactas, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.

Santiago Sastre (S)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Biofísica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay.

Ignacio Castro (I)

Instituto de Biociencias, Biotecnología y Biología traslacional, Facultad de Ciencias Exactas, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina.

Ma Laura Chiribao (ML)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Bioquímica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Laboratorio de Interacciones Hospedero-Patógeno, Institut Pasteur de Montevideo, Uruguay.

Carlos Robello (C)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Bioquímica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Laboratorio de Interacciones Hospedero-Patógeno, Institut Pasteur de Montevideo, Uruguay.

Ari Zeida (A)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Bioquímica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay.

Javier Santos (J)

Instituto de Biociencias, Biotecnología y Biología traslacional, Facultad de Ciencias Exactas, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina. Electronic address: javiersantosw@gmail.com.

Laura Castro (L)

Centro de Investigaciones Biomédicas, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay; Departamento de Bioquímica, Facultad de Medicina, Universidad de la República, Montevideo, Uruguay. Electronic address: lcastro@fmed.edu.uy.

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