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Expert en Médecine, Optimisation des Parcours de Soins et Révision Médicale
Validation scientifique effectuée le 03/03/2025
Contenu vérifié selon les dernières recommandations médicales
6 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Moscow, 119991, Russia. lpk56@mail.ru.
4 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Moscow, 119991, Russia.
Publications dans "Chaperonines" :
4 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Department of Bioengineering, Faculty of Biology, Lomonosov Moscow State University, Moscow, 119991, Russia.
Publications dans "Chaperonines" :
4 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Department of Cellular Biochemistry, Max-Planck-Institute of Biochemistry, Martinsried, Germany.
Publications dans "Chaperonines" :
3 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC). Darwin, 3. 28049 Madrid, Spain.
Publications dans "Chaperonines" :
3 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC). Darwin, 3. 28049 Madrid, Spain.
Unidad Asociada de Nanobiotecnología (IMDEA Nanociencia), 28049 Madrid, Spain.
Publications dans "Chaperonines" :
3 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Department of Chemical and Structural Biology, Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel; email: Amnon.Horovitz@weizmann.ac.il.
Publications dans "Chaperonines" :
3 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Department of Biology, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA.
Publications dans "Chaperonines" :
3 publications dans cette catégorie
Affiliations :
Faculty of Biology, Lomonosov Moscow State University, Leninskie Gory 1, Bld 12, 119991, Moscow, Russia.
Publications dans "Chaperonines" :
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Affiliations :
Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Leninskie Gory 1, Bld 40, 119991, Moscow, Russia; Butlerov Chemical Institute, Kazan Federal University, Kremlevskaya 18, 420008, Kazan, Russia.
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Research Institute for Electronic Science, Hokkaido University, Kita20, Nishi 10, Kita-ku, Sapporo, Hokkaido, 001-0020, Japan. hashim@es.hokudai.ac.jp.
Graduate School of Life Science, Hokkaido University, Kita 10, Nishi 8, Kita-ku, Sapporo, Hokkaido, 060-0810, Japan.
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Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC). Darwin, 3. 28049 Madrid, Spain.
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Affiliations :
Academy of Scientific and Innovative Research, CSIR-HRDC, Ghaziabad, Uttar Pradesh 201002, India.
CSIR-Institute of Genomics and Integrative Biology, Mathura Road, New Delhi 110025, India.
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Academy of Scientific and Innovative Research, CSIR-HRDC, Ghaziabad, Uttar Pradesh 201002, India.
CSIR-Institute of Genomics and Integrative Biology, Mathura Road, New Delhi 110025, India.
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Academy of Scientific and Innovative Research, CSIR-HRDC, Ghaziabad, Uttar Pradesh 201002, India.
Department of Life Sciences, School of Natural Sciences, Shiv Nadar University, Greater Noida, Gautam Buddha Nagar, Uttar Pradesh 201314, India.
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Pathology and Laboratory Medicine, Orlando VA Medical Center, Orlando, FL, 32827, USA.
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Division of Cancer Research, Burnett School of Biomedical Science, College of Medicine, University of Central Florida, Orlando, FL, 32827, USA. annette.khaled@ucf.edu.
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1Department of Microbiology and Immunology, School of Medicine, University of Maryland at Baltimore-Institute of Marine and Environmental Technology (IMET), Columbus Center, Baltimore, MD USA.
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We serendipitously found that chaperonin GroEL can hydrolyze...
Controversial information about the role of chaperonins in the amyloid transformation of proteins and, in particular, α-synuclein, requires a more detailed study of the observed effects due to the str...
Chaperonins from psychrophilic bacteria have been shown to exist as single-ring complexes. This deviation from the standard double-ring structure has been thought to be a beneficial adaptation to the ...
Herein, we report an ATP-responsive nanoparticle (...
Mitochondrial Hsp60 (mtHsp60) plays a crucial role in maintaining the proper folding of proteins in the mitochondria. mtHsp60 self-assembles into a ring-shaped heptamer, which can further form a doubl...
Molecular chaperones are indispensable proteins that assist the folding of aggregation-prone proteins into their functional native states, thereby maintaining organized cellular systems. Two of the be...
The incorporation of photoproteins into proteins of interest allows the study of either their localization or intermolecular interactions in the cell. Here we demonstrate the possibility of in vivo in...
Mycobacterium tuberculosis encodes two chaperonin proteins, MtbCpn60.1 and MtbCpn60.2, that share substantial sequence similarity with the Escherichia coli chaperonin, GroEL. However, unlike GroEL, Mt...
Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RuBisCo) has long been studied from many perspectives. As a multisubunit (large subunits [LSUs] and small subunits[SSUs]) protein encoded by genes resi...
Mutations in genes encoding molecular chaperones, for instance the genes encoding the subunits of the chaperonin CCT (chaperonin containing TCP-1, also known as TRiC), are associated with rare neurode...