Discovery of Highly Potent CRBN Ligands and Insight into Their Binding Mode through Molecular Docking and Molecular Dynamics Simulations.


Journal

ChemMedChem
ISSN: 1860-7187
Titre abrégé: ChemMedChem
Pays: Germany
ID NLM: 101259013

Informations de publication

Date de publication:
01 03 2023
Historique:
revised: 21 12 2022
received: 23 10 2022
pubmed: 9 2 2023
medline: 4 3 2023
entrez: 8 2 2023
Statut: ppublish

Résumé

Cereblon (CRBN) is a substrate receptor of E3 ubiquitin ligase as well as the target of thalidomide and lenalidomide, plays a vital role in endogenous protein degradation. In this article, two series of compounds with novel structure were designed, synthesized and evaluated against CRBN. YJ1b, designed based on our previous finding, shown strong binding affinity toward CRBN (IC

Identifiants

pubmed: 36750890
doi: 10.1002/cmdc.202200573
doi:

Substances chimiques

Adaptor Proteins, Signal Transducing 0
Lenalidomide F0P408N6V4
Peptide Hydrolases EC 3.4.-
Ubiquitin-Protein Ligases EC 2.3.2.27
Ligands 0

Types de publication

Journal Article

Langues

eng

Sous-ensembles de citation

IM

Pagination

e202200573

Informations de copyright

© 2023 Wiley-VCH GmbH.

Références

M. H. Glickman, A. Ciechanover, Physiol. Rev. 2002, 82, 373-428.
A. Ciechanover, Cell. 1994, 79, 13-21.
E. S. Fischer, K. Böhm, J. R. Lydeard, H. Yang, M. B. Stadler, S. Cavadini, J. Nagel, F. Serluca, V. Acker, G. M. Lingaraju, R. B. Tichkule, M. Schebesta, W. C. Forrester, M. Schirle, U. Hassiepen, J. Ottl, M. Hild, R. E. J. Beckwith, J. W. Harper, J. L. Jenkins, N. H. Thomä, Nature 2014, 512, 49-53.
A. Hershko, A. Ciechanover, Annu. Rev. Biochem. 1998, 67, 425-479.
D. Komander, M. Rape, Annu. Rev. Biochem. 2012, 81, 203-229.
G. Görgün, E. Calabrese, E. Soydan, T. Hideshima, G. Perrone, M. Bandi, D. Cirstea, L. Santo, Y. Hu, Y.-T. Tai, S. Nahar, N. Mimura, C. Fabre, N. Raje, N. Munshi, P. Richardson, K. C. Anderson, Blood. 2010, 116, 3227-3237.
P. G. Richardson, D. S. Siegel, R. Vij, C. C. Hofmeister, R. Baz, S. Jagannath, C. Chen, S. Lonial, A. Jakubowiak, N. Bahlis, K. Song, A. Belch, N. Raje, C. Shustik, S. Lentzsch, M. Lacy, J. Mikhael, J. Matous, D. Vesole, M. Chen, M. H. Zaki, C. Jacques, Z. Yu, K. C. Anderson, Blood 2014, 123, 1826-1832.
P. Fenaux, A. Giagounidis, D. Selleslag, O. Beyne-Rauzy, G. Mufti, M. Mittelman, P. Muus, P. te Boekhorst, G. Sanz, C. del Cañizo, A. Guerci-Bresler, L. Nilsson, U. Platzbecker, M. Lübbert, B. Quesnel, M. Cazzola, A. Ganser, D. Bowen, B. Schlegelberger, C. Aul, R. Knight, J. Francis, T. Fu, E. Hellström-Lindberg, f.t.M.-L.d.q.S. Group, Blood 2011, 118, 3765-3776.
L. Mollgard, L. Saft, M. B. Treppendahl, I. Dybedal, J. M. Norgaard, J. Astermark, E. Ejerblad, H. Garelius, I. H. Dufva, M. Jansson, M. Jadersten, L. Kjeldsen, O. Linder, L. Nilsson, H. Vestergaard, A. Porwit, K. Gronbaek, E. H. Lindberg, Haematologica 2011, 96, 963-971.
E. P. Sampaio, E. N. Sarno, R. Galilly, Z. A. Cohn, G. Kaplan, J. Exp. Med. 1991, 173, 699-703.
J. Krönke, N. D. Udeshi, A. Narla, P. Grauman, S. N. Hurst, M. McConkey, T. Svinkina, D. Heckl, E. Comer, X. Li, C. Ciarlo, E. Hartman, N. Munshi, M. Schenone, S. L. Schreiber, S. A. Carr, B. L. Ebert, Science 2014, 343, 301-305.
G. Lu, R. E. Middleton, H. Sun, M. Naniong, C. J. Ott, C. S. Mitsiades, K.-K. Wong, J. E. Bradner, W. G. Kaelin, Science 2014, 343, 305-309.
A. K. Stewart, Science 2014, 343, 256-257.
V. Kumar, K. Harjai, S. Chhibber, Int. Immunopharmacol. 2010, 10, 777-783.
J. Lee, Y. Lee, Y. M. Jung, J. H. Park, H. S. Yoo, J. Park, Molecules 2022, 27, 6515.
S. Singhal, J. Mehta, R. Desikan, D. Ayers, P. Roberson, P. Eddlemon, N. Munshi, E. Anaissie, C. Wilson, M. Dhodapkar, J. Zeldis, D. Siegel, J. Crowley, B. Barlogie, N. Engl. J. Med. 1999, 341, 1565-1571.
J. Krönke, E. C. Fink, P. W. Hollenbach, K. J. MacBeth, S. N. Hurst, N. D. Udeshi, P. P. Chamberlain, D. R. Mani, H. W. Man, A. K. Gandhi, T. Svinkina, R. K. Schneider, M. McConkey, M. Järås, E. Griffiths, M. Wetzler, L. Bullinger, B. E. Cathers, S. A. Carr, R. Chopra, B. L. Ebert, Nature 2015, 523, 183-188.
E. C. Fink, B. L. Ebert, Blood 2015, 126, 2366-2369.
M. Dijon, F. Bardin, A. Murati, M. Batoz, C. Chabannon, C. Tonnelle, Blood 2008, 111, 1138-1146.
L. B. John, A. C. Ward, Mol. Immunol. 2011, 48, 1272-1278.
A. Patil, M. Manzano, E. Gottwein, Blood 2018, 132, 577-586.
A. C. Lai, C. M. Crews, Nat. Rev. Drug Discovery. 2017, 16, 101-114.
K. M. Sakamoto, K. B. Kim, A. Kumagai, F. Mercurio, C. M. Crews, R. J. Deshaies, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2001, 98, 8554-8559.
M. Pettersson, C. M. Crews, Drug Discovery Today Technol. 2019, 31, 15-27.
E. R. Watson, S. Novick, M. E. Matyskiela, P. P. Chamberlain, A. H. de la Peña, J. Zhu, E. Tran, P. R. Griffin, I. E. Wertz, G. C. Lander, Science 2022, 378, 549-553.
J. D. Hansen, K. Condroski, M. Correa, G. Muller, H.-W. Man, A. Ruchelman, W. Zhang, F. Vocanson, T. Crea, W. Liu, G. Lu, F. Baculi, L. LeBrun, A. Mahmoudi, G. Carmel, M. Hickman, C.-C. Lu, J. Med. Chem. 2018, 61, 492-503.
J. D. Hansen, M. Correa, M. Alexander, M. Nagy, D. Huang, J. Sapienza, G. Lu, L. A. LeBrun, B. E. Cathers, W. Zhang, Y. Tang, M. Ammirante, R. K. Narla, J. R. Piccotti, M. Pourdehnad, A. Lopez-Girona, J. Med. Chem. 2021, 64, 1835-1843.
P. P. Chamberlain, A. Lopez-Girona, K. Miller, G. Carmel, B. Pagarigan, B. Chie-Leon, E. Rychak, L. G. Corral, Y. J. Ren, M. Wang, M. Riley, S. L. Delker, T. Ito, H. Ando, T. Mori, Y. Hirano, H. Handa, T. Hakoshima, T. O. Daniel, B. E. Cathers, Nat. Struct. Mol. Biol. 2014, 21, 803-809.
S. Martinez-Hoyer, A. Karsan, Exp. Hematol. 2020, 91, 22-31.
C. Carpio, R. Bouabdallah, L. Ysebaert, J.-M. Sancho, G. Salles, R. Cordoba, A. Pinto, M. Gharibo, D. Rasco, C. Panizo, J. A. Lopez-Martin, A. Santoro, A. Salar, S. Damian, A. Martin, G. Verhoef, E. Van den Neste, M. Wang, S. Couto, S. Carrancio, A. Weng, X. Wang, F. Schmitz, X. Wei, K. Hege, M. W. B. Trotter, A. Risueño, T. J. Buchholz, P. R. Hagner, A. K. Gandhi, M. Pourdehnad, V. Ribrag, Blood 2020, 135, 996-1007.
M. E. Matyskiela, G. Lu, T. Ito, B. Pagarigan, C.-C. Lu, K. Miller, W. Fang, N.-Y. Wang, D. Nguyen, J. Houston, G. Carmel, T. Tran, M. Riley, L. A. Nosaka, G. C. Lander, S. Gaidarova, S. Xu, A. L. Ruchelman, H. Handa, J. Carmichael, T. O. Daniel, B. E. Cathers, A. Lopez-Girona, P. P. Chamberlain, Nature 2016, 535, 252-257.
C. Heim, D. Pliatsika, F. Mousavizadeh, K. Bär, B. Hernandez Alvarez, A. Giannis, M. D. Hartmann, J. Med. Chem. 2019, 62, 6615-6629.
J. Yan, S. Sun, W. Zhang, P. Li, Z. Zheng, J. Cell. Biochem. 2021, 122, 1207-1215.
M. F. Adasme, K. L. Linnemann, S. N. Bolz, F. Kaiser, S. Salentin, V. J. Haupt, M. Schroeder, Nucleic Acids Res. 2021, 49, W530-W534.
Schrodinger, LLC, The PyMOL Molecular Graphics System, Version 1.8, 2015.
D. Chen, N. Oezguen, P. Urvil, C. Ferguson, S. M. Dann, T. C. Savidge, Sci. Adv. 2016, 2, e1501240.
R. Kurczab, P. Sliwa, K. Rataj, R. Kafel, A. J. Bojarski, J. Chem. Inf. Model. 2018, 58, 2224-2238.
P. Zhou, J. Huang, F. Tian, Curr. Med. Chem. 2012, 19, 226-238.
F. B. Sheinerman, B. Honig, J. Mol. Biol. 2002, 318, 161-177.
K. Sargsyan, C. Grauffel, C. Lim, J. Chem. Theory Comput. 2017, 13, 1518-1524.
B. K. Shoichet, I. D. Kuntz, J. Mol. Biol. 1991, 221, 327-346.
T. J. Narwani, P. Craveur, N. K. Shinada, A. Floch, H. Santuz, A. M. Vattekatte, N. Srinivasan, J. Rebehmed, J.-C. Gelly, C. Etchebest, A. G. de Brevern, J. Biomol. Struct. Dyn. 2020, 38, 2988-3002.
B. R. Miller III, T. D. McGee Jr., J. M. Swails, N. Homeyer, H. Gohlke, A. E. Roitberg, J. Chem. Theory Comput. 2012, 8, 3314-3321.
M. Aldeghi, A. Heifetz, M. J. Bodkin, S. Knapp, P. C. Biggin, J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 946-957.
L. Jicun, Zenodo 2022, https://doi.org/10.5281/zenodo.6408973.
S. A. Hollingsworth, R. O. Dror, Neuron 2018, 99, 1129-1143.
P. Csermely, T. Korcsmáros, H. J. M. Kiss, G. London, R. Nussinov, Pharmacol. Ther. 2013, 138, 333-408.
E. F. Pettersen, T. D. Goddard, C. C. Huang, G. S. Couch, D. M. Greenblatt, E. C. Meng, T. E. Ferrin, J. Comput. Chem. 2004, 25, 1605-1612.
G. M. Morris, R. Huey, W. Lindstrom, M. F. Sanner, R. K. Belew, D. S. Goodsell, A. J. Olson, J. Comput. Chem. 2009, 30, 2785-2791.
D. Van der Spoel, E. Lindahl, B. Hess, G. Groenhof, A. E. Mark, H. J. C. Berendsen, J. Comput. Chem. 2005, 26, 1701-1718.
K. Lindorff-Larsen, S. Piana, K. Palmo, P. Maragakis, J. L. Klepeis, R. O. Dror, D. E. Shaw, Proteins 2010, 78, 1950-1958.

Auteurs

Jian Yan (J)

School of Chemical Engineering and Technology, Tianjin University, Tianjin, 300072, P. R. China.

Zhibing Zheng (Z)

School of Chemical Engineering and Technology, Tianjin University, Tianjin, 300072, P. R. China.

Articles similaires

Photosynthesis Ribulose-Bisphosphate Carboxylase Carbon Dioxide Molecular Dynamics Simulation Cyanobacteria
Animals Hemiptera Insect Proteins Phylogeny Insecticides

A dual role for PSIP1/LEDGF in T cell acute lymphoblastic leukemia.

Lisa Demoen, Filip Matthijssens, Lindy Reunes et al.
1.00
Precursor T-Cell Lymphoblastic Leukemia-Lymphoma Animals Mice Humans Cell Line, Tumor
Fucosyltransferases Drug Repositioning Molecular Docking Simulation Molecular Dynamics Simulation Humans

Classifications MeSH