The [4Fe-4S]-Cluster of HydF is not Required for the Binding and Transfer of the Diiron Site of [FeFe]-Hydrogenases.
[FeFe]-hydrogenase maturation
[FeS]-cluster
cofactor
metalloenzymes
semisynthetic approaches
Journal
Chembiochem : a European journal of chemical biology
ISSN: 1439-7633
Titre abrégé: Chembiochem
Pays: Germany
ID NLM: 100937360
Informations de publication
Date de publication:
01 06 2023
01 06 2023
Historique:
received:
20
03
2023
medline:
2
6
2023
pubmed:
22
3
2023
entrez:
21
3
2023
Statut:
ppublish
Résumé
The active site of [FeFe]-hydrogenases contains a cubane [4Fe-4S]-cluster and a unique diiron cluster with biologically unusual CO and CN
Identifiants
pubmed: 36944179
doi: 10.1002/cbic.202300222
doi:
Substances chimiques
Hydrogenase
EC 1.12.7.2
Proteins
0
Iron-Sulfur Proteins
0
Types de publication
Journal Article
Research Support, Non-U.S. Gov't
Langues
eng
Sous-ensembles de citation
IM
Pagination
e202300222Informations de copyright
© 2023 The Authors. ChemBioChem published by Wiley-VCH GmbH.
Références
W. Lubitz, H. Ogata, O. Rudiger, E. Reijerse, Chem. Rev. 2014, 114, 4081-4148;
M. Frey, ChemBioChem 2002, 3, 153-160;
K. A. Vincent, A. Parkin, F. A. Armstrong, Chem. Rev. 2007, 107, 4366-4413;
S. T. Stripp, T. Happe, Dalton Trans. 2009, 9960-9969.
Y. Nicolet, C. Piras, P. Legrand, C. E. Hatchikian, J. C. Fontecilla-Camps, Structure 1999, 7, 13-23;
G. Berggren, A. Adamska, C. Lambertz, T. R. Simmons, J. Esselborn, M. Atta, S. Gambarelli, J. M. Mouesca, E. Reijerse, W. Lubitz, T. Happe, V. Artero, M. Fontecave, Nature 2013, 499, 66-69.
A. Silakov, B. Wenk, E. Reijerse, W. Lubitz, Phys. Chem. Chem. Phys. 2009, 11, 6592-6599;
J. W. Peters, W. N. Lanzilotta, B. J. Lemon, L. C. Seefeldt, Science 1998, 282, 1853-1858.
D. W. Mulder, E. S. Boyd, R. Sarma, R. K. Lange, J. A. Endrizzi, J. B. Broderick, J. W. Peters, Nature 2010, 465, 248-251;
D. W. Mulder, D. O. Ortillo, D. J. Gardenghi, A. V. Naumov, S. S. Ruebush, R. K. Szilagyi, B. Huynh, J. B. Broderick, J. W. Peters, Biochemistry 2009, 48, 6240-6248.
F. Mus, A. Dubini, M. Seibert, M. C. Posewitz, A. R. Grossman, J. Biol. Chem. 2007, 282, 25475-25486;
P. W. King, M. C. Posewitz, M. L. Ghirardi, M. Seibert, J. Bacteriol. 2006, 188, 2163-2172.
P. Dinis, D. L. Suess, S. J. Fox, J. E. Harmer, R. C. Driesener, L. De La Paz, J. R. Swartz, J. W. Essex, R. D. Britt, P. L. Roach, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2015, 112, 1362-1367;
J. M. Kuchenreuther, W. K. Myers, D. L. Suess, T. A. Stich, V. Pelmenschikov, S. A. Shiigi, S. P. Cramer, J. R. Swartz, R. D. Britt, S. J. George, Science 2014, 343, 424-427;
J. M. Kuchenreuther, W. K. Myers, T. A. Stich, S. J. George, Y. Nejatyjahromy, J. R. Swartz, R. D. Britt, Science 2013, 342, 472-475;
G. Rao, L. Tao, D. L. M. Suess, R. D. Britt, Nat. Chem. 2018, 10, 555-560;
G. Rao, S. A. Pattenaude, K. Alwan, N. J. Blackburn, R. D. Britt, T. B. Rauchfuss, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2019, 116, 20850-20855;
G. Rao, N. Chen, D. A. Marchiori, L. P. Wang, R. D. Britt, Biochemistry 2022, 61, 107-116;
R. I. Sayler, T. A. Stich, S. Joshi, N. Cooper, J. T. Shaw, T. P. Begley, D. J. Tantillo, R. D. Britt, ACS Cent. Sci. 2019, 5, 1777-1785;
D. L. Suess, C. C. Pham, I. Burstel, J. R. Swartz, S. P. Cramer, R. D. Britt, J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 1146-1149.
L. Tao, S. A. Pattenaude, S. Joshi, T. P. Begley, T. B. Rauchfuss, R. D. Britt, J. Am. Chem. Soc. 2020, 142, 10841-10848;
R. Rohac, L. Martin, L. Liu, D. Basu, L. Tao, R. D. Britt, T. B. Rauchfuss, Y. Nicolet, J. Am. Chem. Soc. 2021, 143, 8499-8508.
Y. Zhang, L. Tao, T. J. Woods, R. D. Britt, T. B. Rauchfuss, J. Am. Chem. Soc. 2022, 144, 1534-1538.
G. Rao, L. Tao, R. D. Britt, Chem. Sci. 2019, 11, 1241-1247;
A. Pagnier, B. Balci, E. M. Shepard, H. Yang, D. M. Warui, S. Impano, S. J. Booker, B. M. Hoffman, W. E. Broderick, J. B. Broderick, Angew. Chem. Int. Ed. 2022, 61, e202203413.
L. Cendron, P. Berto, S. D′Adamo, F. Vallese, C. Govoni, M. C. Posewitz, G. M. Giacometti, P. Costantini, G. Zanotti, J. Biol. Chem. 2011, 286, 43944-43950;
G. Caserta, L. Pecqueur, A. Adamska-Venkatesh, C. Papini, S. Roy, V. Artero, M. Atta, E. Reijerse, W. Lubitz, M. Fontecave, Nat. Chem. Biol. 2017, 13, 779-784;
B. Nemeth, H. Land, A. Magnuson, A. Hofer, G. Berggren, J. Biol. Chem. 2020, 295, 11891-11901;
X. Brazzolotto, J. K. Rubach, J. Gaillard, S. Gambarelli, M. Atta, M. Fontecave, J. Biol. Chem. 2006, 281, 769-774.
P. Berto, M. Di Valentin, L. Cendron, F. Vallese, M. Albertini, E. Salvadori, G. M. Giacometti, D. Carbonera, P. Costantini, Biochim. Biophys. Acta 2012, 1817, 2149-2157.
I. Czech, A. Silakov, W. Lubitz, T. Happe, FEBS Lett. 2010, 584, 638-642;
S. E. McGlynn, E. M. Shepard, M. A. Winslow, A. V. Naumov, K. S. Duschene, M. C. Posewitz, W. E. Broderick, J. B. Broderick, J. W. Peters, FEBS Lett. 2008, 582, 2183-2187.
B. Nemeth, C. Esmieu, H. J. Redman, G. Berggren, Dalton Trans. 2019, 48, 5978-5986.
H. Ashkenazy, S. Abadi, E. Martz, O. Chay, I. Mayrose, T. Pupko, N. Ben-Tal, Nucleic Acids Res. 2016, 44, W344-350;
H. Ashkenazy, E. Erez, E. Martz, T. Pupko, N. Ben-Tal, Nucleic Acids Res. 2010, 38, W529-533;
F. Glaser, T. Pupko, I. Paz, R. E. Bell, D. Bechor-Shental, E. Martz, N. Ben-Tal, Bioinformatics 2003, 19, 163-164;
M. Landau, I. Mayrose, Y. Rosenberg, F. Glaser, E. Martz, T. Pupko, N. Ben-Tal, Nucleic Acids Res. 2005, 33, W299-302;
G. Celniker, G. Nimrod, H. Ashkenazy, F. Glaser, E. Martz, I. Mayrose, T. Pupko, N. Ben-Tal, Isr. J. Chem. 2013, 53, 199-206.
J. M. Kuchenreuther, C. S. Grady-Smith, A. S. Bingham, S. J. George, S. P. Cramer, J. R. Swartz, PLoS One 2010, 5, e15491.
M. M. Bradford, Anal. Biochem. 1976, 72, 248-254.
H. Li, T. B. Rauchfuss, J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 726-727;
M. Schmidt, S. M. Contakes, T. B. Rauchfuss, J. Am. Chem. Soc. 1999, 121, 9736-9737.
O. Lampret, A. Adamska-Venkatesh, H. Konegger, F. Wittkamp, U. P. Apfel, E. J. Reijerse, W. Lubitz, O. Rudiger, T. Happe, M. Winkler, J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 18222-18230.