Cerebrovascular Reactivity and Concussion.
Cerebrovascular reactivity (CVR) reflects the change in cerebral blood flow in response to vasodilatory stimuli enabling assessment of the health of the cerebral vasculature. Recent advances in the qu...
Conformation des protéines : Questions médicales fréquentes
Questions fréquentes et termes MeSH associés
Diagnostic 5
#1
Comment diagnostiquer une anomalie de conformation protéique ?
Des techniques comme la spectroscopie RMN et la cristallographie aux rayons X sont utilisées.
#2
Quels tests sont utilisés pour évaluer la conformation des protéines ?
Les tests incluent la chromatographie et l'électrophorèse sur gel.
#3
Quels marqueurs biologiques indiquent des problèmes de conformation ?
Des biomarqueurs comme les protéines mal repliées peuvent être détectés dans le sang.
#4
Peut-on utiliser l'imagerie pour diagnostiquer des anomalies protéiques ?
Oui, l'imagerie par résonance magnétique peut aider à visualiser des anomalies.
#5
Quels symptômes cliniques peuvent indiquer une anomalie de conformation ?
Des symptômes comme la fatigue, la douleur articulaire ou des troubles neurologiques peuvent survenir.
Symptômes 5
#1
Quels symptômes sont associés aux maladies de conformation protéique ?
Les symptômes varient, incluant troubles neurologiques, douleurs et fatigue.
#2
Comment les anomalies de conformation affectent-elles le corps ?
Elles peuvent entraîner des dysfonctionnements cellulaires et des maladies dégénératives.
#3
Les troubles cognitifs peuvent-ils être liés à des anomalies protéiques ?
Oui, certaines maladies comme Alzheimer sont liées à des protéines mal repliées.
#4
Quels signes cliniques indiquent une maladie de prion ?
Des signes incluent des troubles neurologiques rapides et des changements de comportement.
#5
Les douleurs musculaires peuvent-elles être causées par des anomalies protéiques ?
Oui, des maladies comme la myopathie peuvent résulter de protéines mal conformées.
Prévention 5
#1
Comment prévenir les maladies liées à la conformation des protéines ?
Une alimentation équilibrée, l'exercice et l'évitement de toxines peuvent aider.
#2
Les tests génétiques peuvent-ils aider à prévenir des maladies protéiques ?
Oui, ils permettent d'identifier les prédispositions génétiques aux maladies protéiques.
#3
L'éducation sur les maladies protéiques est-elle importante ?
Oui, elle aide à reconnaître les symptômes précoces et à chercher un traitement.
#4
Les vaccinations peuvent-elles prévenir des maladies liées aux protéines ?
Certaines vaccinations peuvent réduire le risque d'infections qui affectent les protéines.
#5
Le stress peut-il influencer la conformation des protéines ?
Oui, le stress oxydatif peut perturber le repliement des protéines et causer des maladies.
Traitements 5
#1
Quels traitements existent pour les maladies liées à la conformation protéique ?
Les traitements incluent des thérapies géniques, des médicaments et des approches symptomatiques.
#2
Peut-on corriger la conformation des protéines par des médicaments ?
Oui, certains médicaments peuvent stabiliser ou corriger le repliement des protéines.
#3
Les thérapies biologiques sont-elles efficaces contre les anomalies protéiques ?
Oui, elles peuvent cibler des protéines spécifiques et améliorer la fonction cellulaire.
#4
Quels rôles jouent les chaperonnes dans le traitement des maladies protéiques ?
Les chaperonnes aident à replier correctement les protéines, réduisant les agrégats.
#5
Les approches diététiques peuvent-elles influencer la conformation des protéines ?
Oui, une alimentation riche en antioxydants peut aider à maintenir la santé protéique.
Complications 5
#1
Quelles complications peuvent survenir avec des anomalies protéiques ?
Des complications incluent des maladies neurodégénératives et des troubles métaboliques.
#2
Les maladies de prion entraînent-elles des complications graves ?
Oui, elles peuvent causer des démences rapides et des troubles neurologiques sévères.
#3
Comment les anomalies protéiques affectent-elles le système immunitaire ?
Elles peuvent altérer la réponse immunitaire, rendant l'organisme plus vulnérable.
#4
Les complications cardiovasculaires sont-elles liées à des anomalies protéiques ?
Oui, certaines protéines mal conformées peuvent contribuer à des maladies cardiovasculaires.
#5
Les troubles métaboliques peuvent-ils résulter d'anomalies protéiques ?
Oui, des protéines mal repliées peuvent perturber le métabolisme et causer des troubles.
Facteurs de risque 5
#1
Quels facteurs de risque sont associés aux maladies protéiques ?
Les facteurs incluent des prédispositions génétiques, l'âge et l'exposition à des toxines.
#2
Le vieillissement est-il un facteur de risque pour les anomalies protéiques ?
Oui, le vieillissement peut affecter le repliement et la fonction des protéines.
#3
L'alimentation influence-t-elle le risque de maladies protéiques ?
Oui, une alimentation pauvre en nutriments essentiels peut augmenter le risque.
#4
Le stress environnemental peut-il affecter la conformation des protéines ?
Oui, des facteurs comme la pollution peuvent perturber le repliement des protéines.
#5
Les infections virales sont-elles un facteur de risque pour les maladies protéiques ?
Oui, certaines infections peuvent induire des modifications dans la conformation des protéines.
Contenu validé par Dr Olivier Menir
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Validation scientifique effectuée le 25/02/2025
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Sous-catégories
60 au total
└─
Éléments structuraux des protéines
Protein Structural ElementsD000072416 -
G02.111.570.820.709.275
└─
Structure quaternaire des protéines
Protein Structure, QuaternaryD020836 -
G02.111.570.820.709.550
└─
Structure secondaire des protéines
Protein Structure, SecondaryD017433 -
G02.111.570.820.709.600
└─
Structure tertiaire des protéines
Protein Structure, TertiaryD017434 -
G02.111.570.820.709.610
└─└─└─
Motifs AT-hook
AT-Hook MotifsD024761 -
G02.111.570.820.709.275.500.050
└─└─└─
Motifs de knottins
Cystine Knot MotifsD047168 -
G02.111.570.820.709.275.500.127
└─└─└─
Motifs F-box
F-Box MotifsD044782 -
G02.111.570.820.709.275.500.205
└─└─└─
Motifs à hélice-boucle-hélice
Helix-Loop-Helix MotifsD018257 -
G02.111.570.820.709.275.500.360
└─└─└─
Motif d'activation de l'immunorécepteur dépendant de la tyrosine
Immunoreceptor Tyrosine-Based Activation MotifD061625 -
G02.111.570.820.709.275.500.440
└─└─└─
Motif d'inhibition de l'immunorécepteur dépendant de la tyrosine
Immunoreceptor Tyrosine-Based Inhibition MotifD061626 -
G02.111.570.820.709.275.500.480
└─└─└─
Motifs kazal
Kazal MotifsD000074161 -
G02.111.570.820.709.275.500.490
└─└─└─
Glissières à leucine
Leucine ZippersD016350 -
G02.111.570.820.709.275.500.520
└─└─└─
Motif de liaison au poly-ADP-ribose
Poly-ADP-Ribose Binding MotifD000075225 -
G02.111.570.820.709.275.500.695
└─└─└─
Motifs de liaison à l'ARN
RNA-Binding MotifsD000071376 -
G02.111.570.820.709.275.500.869
└─└─└─
Domaine AAA
AAA DomainD000074182 -
G02.111.570.820.709.275.500.913
└─└─└─
Doigts de zinc
Zinc FingersD016335 -
G02.111.570.820.709.275.500.985
└─└─└─
Domaines C2
C2 DomainsD000070538 -
G02.111.570.820.709.275.750.125
└─└─└─
Modules de liaison au carbohydrate
Carbohydrate Binding ModulesD000094342 -
G02.111.570.820.709.275.750.157
└─└─└─
Domaine catalytique
Catalytic DomainD020134 -
G02.111.570.820.709.275.750.188
└─└─└─
Domaine discoïdine
Discoidin DomainD000070822 -
G02.111.570.820.709.275.750.219
└─└─└─
Domaines à boîtes HMG
HMG-Box DomainsD024742 -
G02.111.570.820.709.275.750.235
└─└─└─
Domaines immunoglobuline
Immunoglobulin DomainsD000070557 -
G02.111.570.820.709.275.750.250
└─└─└─
Kringles
KringlesD018082 -
G02.111.570.820.709.275.750.375
└─└─└─
Domaine de liaison aux méthyl-CpG
Methyl CpG Binding DomainD000070593 -
G02.111.570.820.709.275.750.438
└─└─└─
Domaines homologues de la pleckstrine
Pleckstrin Homology DomainsD000070539 -
G02.111.570.820.709.275.750.469
└─└─└─
Domaines PR-SET
PR-SET DomainsD000074463 -
G02.111.570.820.709.275.750.477
└─└─└─
Domaines de protéine riches en proline
Proline-Rich Protein DomainsD055232 -
G02.111.570.820.709.275.750.485
└─└─└─
Motifs et domaines d'intéraction protéique
Protein Interaction Domains and MotifsD054730 -
G02.111.570.820.709.275.750.500
└─└─└─
Répétition ankyrine
Ankyrin RepeatD017089 -
G02.111.570.820.709.275.875.030
└─└─└─
Répétition kelch
Kelch RepeatD000071776 -
G02.111.570.820.709.275.875.273
└─└─└─
Répétition tétratricopeptide
Tetratricopeptide RepeatD000074436 -
G02.111.570.820.709.275.875.394
└─└─└─
Répétitions WD40
WD40 RepeatsD000071678 -
G02.111.570.820.709.275.875.515
└─└─└─└─
Motifs EF Hands
EF Hand MotifsD020832 -
G02.111.570.820.709.275.500.360.240
└─└─└─└─
Motifs à hélice-tour-hélice
Helix-Turn-Helix MotifsD019077 -
G02.111.570.820.709.275.500.360.360
└─└─└─└─
Motif de liaison à l'ARN double brin
Double-Stranded RNA Binding MotifD000071241 -
G02.111.570.820.709.275.500.869.250
└─└─└─└─
Motif de reconnaissance de l'ARN
RNA Recognition MotifD000071377 -
G02.111.570.820.709.275.500.869.500
└─└─└─└─
Doigts de zinc CYS2-HIS2
CYS2-HIS2 Zinc FingersD000070580 -
G02.111.570.820.709.275.500.985.250
└─└─└─└─
Doigts de zinc PHD
PHD Zinc FingersD000075925 -
G02.111.570.820.709.275.500.985.438
└─└─└─└─
Domaine fibronectine de type III
Fibronectin Type III DomainD000071238 -
G02.111.570.820.709.275.750.250.500
└─└─└─└─
Domaine B30.2-SPRY
B30.2-SPRY DomainD000071197 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.290
└─└─└─└─
Domaine BTB-POZ
BTB-POZ DomainD000071757 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.343
└─└─└─└─
Superfamille des domaines de mort
Death Domain SuperfamilyD000071458 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.395
└─└─└─└─
Domaines FERM
FERM DomainsD000075926 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.422
└─└─└─└─
Domaines MYND
MYND DomainsD000074608 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.474
└─└─└─└─
Domaines PDZ
PDZ DomainsD054731 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.500
└─└─└─└─
Domaines à doigts de zinc de type RING
RING Finger DomainsD054829 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.625
└─└─└─└─
Domaine d'homologie SRC
src Homology DomainsD018909 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.750
└─└─└─└─
Motif stérile alpha
Sterile Alpha MotifD000071682 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.813
└─└─└─└─
Domaine Tudor
Tudor DomainD000071856 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.844
└─└─└─└─
Domaines WW
WW DomainsD000074585 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.937
└─└─└─└─└─
Motif ETS
ETS MotifD000071419 -
G02.111.570.820.709.275.500.360.360.500
└─└─└─└─└─
Domaine d'activation et de recrutement des caspases
Caspase Activation and Recruitment DomainD000071476 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.395.250
└─└─└─└─└─
Domaine de mort
Death DomainD000071459 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.395.500
└─└─└─└─└─
Domaine effecteur de mort
Death Effector DomainD000071461 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.395.750
└─└─└─└─└─
Domaine pyrine
Pyrin DomainD000071196 -
G02.111.570.820.709.275.750.500.395.875
└─└─
Séquences répétées d'acides aminés
Repetitive Sequences, Amino AcidD020449 -
G02.111.570.820.709.275.875
└─└─
Structure en hélice alpha
Protein Conformation, alpha-HelicalD000072756 -
G02.111.570.820.709.600.020
└─└─
Motifs d'acides aminés
Amino Acid MotifsD020816 -
G02.111.570.820.709.600.500
└─└─
Structure en brin bêta
Protein Conformation, beta-StrandD000072757 -
G02.111.570.820.709.600.750
└─└─
Domaines protéiques
Protein DomainsD000072417 -
G02.111.570.820.709.610.500
Auteurs principaux
Maria Silvina Fornasari
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes, CONICET, Bernal, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring Protein Conformational Diversity.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
-
Impact of protein conformational diversity on AlphaFold predictions.
Bioinformatics (Oxford, England)
Diego Javier Zea
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Structural Bioinformatics Unit, Fundación Instituto Leloir, CONICET, Buenos Aires, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring Protein Conformational Diversity.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
-
Impact of protein conformational diversity on AlphaFold predictions.
Bioinformatics (Oxford, England)
Gustavo Parisi
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes, CONICET, Bernal, Argentina. gusparisi@gmail.com.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring Protein Conformational Diversity.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
-
Impact of protein conformational diversity on AlphaFold predictions.
Bioinformatics (Oxford, England)
Attila Gursoy
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Computer Science and Engineering Department, Koc University, Istanbul, Turkey. agursoy@ku.edu.tr.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Embedding Alternative Conformations of Proteins in Protein-Protein Interaction Networks.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
-
Conformational diversity and protein-protein interfaces in drug repurposing in Ras signaling pathway.
Scientific reports 2024-01-12
Ozlem Keskin
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Chemical and Biological Engineering Department, Koc University, Istanbul, Turkey.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Embedding Alternative Conformations of Proteins in Protein-Protein Interaction Networks.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
-
Conformational diversity and protein-protein interfaces in drug repurposing in Ras signaling pathway.
Scientific reports 2024-01-12
Ming Dong
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Chemistry, North Carolina Agricultural and Technical State University, Greensboro, NC, USA.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Computational analysis of protein conformational heterogeneity.
Journal of biomolecular structure & dynamics 2021-08-23
-
A Minireview on Temperature Dependent Protein Conformational Sampling.
The protein journal 2021-06-28
David Baker
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Biochemistry, University of Washington, Seattle, WA 98105; dabaker@uw.edu so@fas.harvard.edu.
- Institute for Protein Design, University of Washington, Seattle, WA 98105.
- Howard Hughes Medical Institute, University of Washington, Seattle, WA 98105.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein sequence design by conformational landscape optimization.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
-
Exploiting conformational dynamics to modulate the function of designed proteins.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 2023-04-24
Hao Tian
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Center for Research Computing, Center for Drug Discovery, Design, and Delivery (CD4), Department of Chemistry, Southern Methodist University, Dallas, TX, United States.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Explore Protein Conformational Space With Variational Autoencoder.
Frontiers in molecular biosciences 2021-11-12
-
Assessments of Variational Autoencoder in Protein Conformation Exploration.
Journal of computational biophysics and chemistry 2023-03-27
Sian Xiao
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Center for Research Computing, Center for Drug Discovery, Design, and Delivery (CD4), Department of Chemistry, Southern Methodist University, Dallas, TX, United States.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Explore Protein Conformational Space With Variational Autoencoder.
Frontiers in molecular biosciences 2021-11-12
-
Assessments of Variational Autoencoder in Protein Conformation Exploration.
Journal of computational biophysics and chemistry 2023-03-27
Peng Tao
2 publications dans cette catégorie
Affiliations :
- Center for Research Computing, Center for Drug Discovery, Design, and Delivery (CD4), Department of Chemistry, Southern Methodist University, Dallas, TX, United States.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Explore Protein Conformational Space With Variational Autoencoder.
Frontiers in molecular biosciences 2021-11-12
-
Assessments of Variational Autoencoder in Protein Conformation Exploration.
Journal of computational biophysics and chemistry 2023-03-27
Alexander Miguel Monzon
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes, CONICET, Bernal, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring Protein Conformational Diversity.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
H A Scheraga
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Chemistry and Chemical Biology, Baker Laboratory, Cornell University, Ithaca, New York, USA.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Dynamic and conformational switching in proteins.
Biopolymers 2020-12-03
S Rackovsky
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Chemistry and Chemical Biology, Baker Laboratory, Cornell University, Ithaca, New York, USA.
- Department of Biochemistry and Biophysics, University of Rochester School of Medicine and Dentistry, Rochester, New York, USA.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Dynamic and conformational switching in proteins.
Biopolymers 2020-12-03
Avner Schlessinger
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Pharmacological Sciences, Icahn School of Medicine at Mount Sinai, New York, United States.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring the conformational diversity of proteins.
eLife 2022-04-21
Massimiliano Bonomi
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Structural Biology and Chemistry, Institut Pasteur, Université Paris Cité, Paris, France.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Exploring the conformational diversity of proteins.
eLife 2022-04-21
Michael Assfalg
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Department of Biotechnology, University of Verona, 37134 Verona, Italy.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein Adsorption and Conformational Changes.
Molecules (Basel, Switzerland) 2021-11-23
Diego S Vazquez
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes and Grupo de Biología Estructural y Biotecnología, IMBICE, CONICET, Universidad Nacional de Quilmes, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein conformation and biomolecular condensates.
Current research in structural biology 2022-09-14
Pamela L Toledo
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes and Grupo de Biología Estructural y Biotecnología, IMBICE, CONICET, Universidad Nacional de Quilmes, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein conformation and biomolecular condensates.
Current research in structural biology 2022-09-14
Alejo R Gianotti
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes and Grupo de Biología Estructural y Biotecnología, IMBICE, CONICET, Universidad Nacional de Quilmes, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein conformation and biomolecular condensates.
Current research in structural biology 2022-09-14
Mario R Ermácora
1 publication dans cette catégorie
Affiliations :
- Departamento de Ciencia y Tecnología, Universidad Nacional de Quilmes and Grupo de Biología Estructural y Biotecnología, IMBICE, CONICET, Universidad Nacional de Quilmes, Argentina.
Publications dans "Conformation des protéines" :
-
Protein conformation and biomolecular condensates.
Current research in structural biology 2022-09-14
Sources (9017 au total)
Cerebrovascular injuries in traumatic brain injury.
Traumatic brain injury is a complex and highly heterogeneous disease due to the host of concomitant injuries that may accompany the initial insult. Due to the dynamic interplay between the injuries th...
Imaging and blood flow characteristics of cerebrovascular fenestration malformation and its relationship with the occurrence of ischemic cerebrovascular disease.
To explore the imaging and transcranial Doppler cerebral blood flow characteristics of cerebrovascular fenestration malformation and its relationship with the occurrence of ischemic cerebrovascular di... A retrospective analysis was conducted on the imaging data of 194 patients with cerebrovascular fenestration malformation who visited the Heyuan People's Hospital from July 2021 to July 2023. The loca... A total of 194 patients with cerebral vascular fenestration malformation were found. Among the artery fenestration malformation, basilar artery fenestration was the most common, accounting for 46.08% ... Cerebrovascular fenestration malformation is most common in the basilar artery. Cerebrovascular fenestration malformation may also be associated with other cerebrovascular malformations. Standardized ...
Cerebrovascular Reactivity Following Spinal Cord Injury.
Spinal cord injuries (SCI) often result in cardiovascular issues, increasing the risk of stroke and cognitive deficits.... This study assessed cerebrovascular reactivity (CVR) using functional magnetic resonance imaging (fMRI) during a hypercapnic challenge in SCI participants compared to noninjured controls.... Fourteen participants were analyzed (... The results showed a longer CVR component (tau) in the grey matter of SCI participants (... Preliminary findings suggest a difference in the dynamic CVR component, tau, between the SCI and noninjured control groups, potentially explaining the higher cerebrovascular health burden in SCI indiv...
Point/counterpoint: Cerebrovascular resistance is a flawed concept.
The relationship between cerebral blood flow and blood pressure is a critical part of investigation of cerebral autoregulation. Conventionally, cerebrovascular resistance (CVR) has been used to descri...
Cerebrovascular Phenotype in Fabry Disease Patients Assessed by Ultrasound.
Fabry disease (FD) is a rare X-linked lysosomal storage disorder with variable phenotypes, including neurological symptoms. These can be influenced by vascular impairment. Extracranial and transcrania... This is a single-center, cross-sectional study of 130 subjects-65 patients (38 females), with genetically confirmed FD, and 65 sex- and age-matched controls. Using ultrasonography, we measured structu... In comparison to sex- and age-matched controls, FD patients displayed significantly increased carotid artery intima-media thickness (observed FD 0.69 ± 0.13 mm versus controls 0.63 ± 0.12 mm; P... Our results suggest the presence of multiple vascular abnormalities and changes in hemodynamic parameters of cerebral arteries in patients with FD....
Categorizing the Role of Respiration in Cardiovascular and Cerebrovascular Variability Interactions.
Respiration disturbs cardiovascular and cerebrovascular controls but its role is not fully elucidated.... Respiration can be classified as a confounder if its observation reduces the strength of the causal relationship from source to target. Respiration is a suppressor if the opposite situation holds. We ... Respiration behaved systematically as a confounder for cardiovascular and cerebrovascular controls. In addition, its role was affected by propofol-based general anesthesia but not by a postural stimul... The C/S test can be fruitfully exploited to categorize the role of respiration over causal variability interactions.... The application of the C/S test could favor the comprehension of the role of respiration in cardiovascular and cerebrovascular regulations....
Modification of cerebrovascular morphologies during different stages of life.
To expand previous understanding of age-related vascular changes, we examined the association between aging and characteristics of cerebral arteries among 1133 participants aged 35 to 75 years recruit...
Cardiopulmonary and cerebrovascular acclimatization in children and adults at 3800 m.
Maturational differences exist in cardiopulmonary and cerebrovascular function at sea-level, but the impact of maturation on acclimatization responses to high altitude is unknown. Ten children (9.8 ± ...
Cerebrovascular and cardiovascular responses to the Valsalva manoeuvre during hyperthermia.
During hyperthermia, the perturbations in mean arterial blood pressure (MAP) produced by the Valsalva manoeuvre (VM) are more severe. However, whether these more severe VM-induced changes in MAP are t... Healthy participants (n = 12, 1 female, mean ± SD: age 24 ± 3 years) completed a 30 mmHg (mouth pressure) VM for 15 s whilst supine during normothermia and mild hyperthermia. Hyperthermia was induced ... Passive heating significantly raised core temperature from baseline (37.9 ± 0.2 vs. 37.1 ± 0.1°C at rest, p < 0.01). MAP during phases I through III of the VM was lower during hyperthermia (interactio... These data indicate that the cerebrovascular response to the VM is largely unchanged by mild hyperthermia....