Titre : Protéine-2 de liaison aux répétitions télomériques

Protéine-2 de liaison aux répétitions télomériques : Questions médicales fréquentes

Questions fréquentes et termes MeSH associés

Diagnostic 5

#1

Comment diagnostiquer une anomalie de TRBP2 ?

Des tests génétiques et des analyses de l'expression protéique peuvent être réalisés.
Protéines Génétique Télomères
#2

Quels tests sont utilisés pour TRBP2 ?

Les tests incluent la PCR, le séquençage et l'immunoblotting.
Analyse génétique Protéines Biologie moléculaire
#3

Y a-t-il des biomarqueurs pour TRBP2 ?

Des niveaux anormaux de TRBP2 peuvent servir de biomarqueurs pour certaines maladies.
Biomarqueurs Protéines Maladies génétiques
#4

Quels symptômes indiquent un problème avec TRBP2 ?

Des symptômes peuvent inclure un vieillissement prématuré et des troubles immunitaires.
Symptômes Vieillissement Système immunitaire
#5

Comment évaluer la fonction de TRBP2 ?

L'évaluation peut se faire par des tests de prolifération cellulaire et de télomérase.
Prolifération cellulaire Télomérase Protéines

Symptômes 5

#1

Quels sont les symptômes d'une déficience en TRBP2 ?

Les symptômes incluent des troubles de croissance et des maladies dégénératives.
Déficience Croissance Maladies dégénératives
#2

TRBP2 affecte-t-il le vieillissement ?

Oui, une altération de TRBP2 peut contribuer au vieillissement cellulaire prématuré.
Vieillissement Télomères Protéines
#3

Y a-t-il des signes cliniques associés à TRBP2 ?

Des signes cliniques peuvent inclure des anomalies chromosomiques et des cancers.
Anomalies chromosomiques Cancers Protéines
#4

Comment TRBP2 influence-t-il le système immunitaire ?

TRBP2 joue un rôle dans la régulation des réponses immunitaires et l'inflammation.
Système immunitaire Inflammation Protéines
#5

Des maladies sont-elles liées à TRBP2 ?

Oui, des maladies comme la dyskératose congénitale sont associées à des mutations de TRBP2.
Dyskératose congénitale Maladies génétiques Protéines

Prévention 5

#1

Peut-on prévenir les anomalies de TRBP2 ?

La prévention passe par des conseils génétiques et un suivi médical régulier.
Prévention Conseils génétiques Suivi médical
#2

Y a-t-il des mesures préventives pour les maladies liées à TRBP2 ?

Des mesures préventives incluent un mode de vie sain et des dépistages réguliers.
Mode de vie Dépistage Maladies génétiques
#3

Comment le mode de vie influence-t-il TRBP2 ?

Un mode de vie sain peut aider à maintenir la fonction de TRBP2 et la santé cellulaire.
Mode de vie Santé cellulaire Protéines
#4

Des conseils nutritionnels pour TRBP2 ?

Une alimentation riche en antioxydants peut soutenir la santé des télomères et TRBP2.
Nutrition Antioxydants Télomères
#5

Le stress affecte-t-il TRBP2 ?

Oui, le stress chronique peut altérer la fonction de TRBP2 et affecter la santé cellulaire.
Stress Santé cellulaire Protéines

Traitements 5

#1

Quels traitements ciblent TRBP2 ?

Des thérapies géniques et des médicaments ciblant la télomérase peuvent être envisagés.
Thérapie génique Télomérase Médicaments
#2

Y a-t-il des traitements pour les maladies liées à TRBP2 ?

Les traitements peuvent inclure des thérapies immunomodulatrices et des soins symptomatiques.
Thérapies immunomodulatrices Soins palliatifs Protéines
#3

Comment la recherche avance-t-elle sur TRBP2 ?

La recherche se concentre sur des inhibiteurs de TRBP2 et des approches de thérapie génique.
Recherche médicale Inhibiteurs Thérapie génique
#4

Des essais cliniques existent-ils pour TRBP2 ?

Oui, plusieurs essais cliniques évaluent des traitements ciblant les anomalies de TRBP2.
Essais cliniques Traitements Protéines
#5

Quels médicaments sont associés à TRBP2 ?

Des médicaments comme les inhibiteurs de la télomérase sont étudiés pour leur efficacité.
Médicaments Inhibiteurs Télomérase

Complications 5

#1

Quelles complications sont liées à TRBP2 ?

Les complications incluent des cancers, des maladies dégénératives et des troubles immunitaires.
Cancers Maladies dégénératives Système immunitaire
#2

TRBP2 peut-il causer des maladies héréditaires ?

Oui, des mutations dans TRBP2 peuvent être responsables de maladies héréditaires.
Maladies héréditaires Mutations Protéines
#3

Comment TRBP2 influence-t-il le cancer ?

TRBP2 est impliqué dans la régulation de la télomérase, influençant la prolifération tumorale.
Cancer Télomérase Prolifération cellulaire
#4

Y a-t-il des risques de complications avec TRBP2 ?

Les risques incluent des troubles de la croissance et des anomalies chromosomiques.
Troubles de la croissance Anomalies chromosomiques Protéines
#5

Des complications neurologiques sont-elles possibles ?

Oui, des anomalies de TRBP2 peuvent être liées à des troubles neurologiques.
Complications neurologiques Troubles Protéines

Facteurs de risque 5

#1

Quels sont les facteurs de risque pour TRBP2 ?

Les facteurs incluent des antécédents familiaux de maladies génétiques et l'âge avancé.
Facteurs de risque Antécédents familiaux Âge
#2

Le tabagisme affecte-t-il TRBP2 ?

Oui, le tabagisme peut altérer la fonction de TRBP2 et augmenter le risque de maladies.
Tabagisme Maladies Protéines
#3

Y a-t-il des risques environnementaux pour TRBP2 ?

Des expositions environnementales, comme les toxines, peuvent affecter TRBP2.
Environnement Toxines Protéines
#4

Le stress génétique influence-t-il TRBP2 ?

Oui, le stress génétique peut affecter l'expression et la fonction de TRBP2.
Stress génétique Expression génétique Protéines
#5

L'alimentation joue-t-elle un rôle dans TRBP2 ?

Une alimentation déséquilibrée peut augmenter le risque de dysfonction de TRBP2.
Alimentation Dysfonction Protéines
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Dr Olivier Menir

Contenu validé par Dr Olivier Menir

Expert en Médecine, Optimisation des Parcours de Soins et Révision Médicale


Validation scientifique effectuée le 17/01/2026

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Auteurs principaux

Falk Butter

3 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Quantitative Proteomics, Institute of Molecular Biology, 55128 Mainz, Germany.

Neal F Lue

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Microbiology and Immunology, W. R. Hearst Microbiology Research Center, New York, NY, United States.
  • Sandra and Edward Meyer Cancer Center, Weill Medical College of Cornell University, New York, NY, United States.

Nikenza Viceconte

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Quantitative Proteomics, Institute of Molecular Biology, 55128 Mainz, Germany.
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Dennis Kappei

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Cancer Science Institute of Singapore, National University of Singapore, Singapore 117599.
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Io Yamamoto

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Affiliations :
  • Department of Chemistry and Molecular Biology, University of Gothenburg, Gothenburg, Sweden.

Vinay Tergaonkar

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Affiliations :
  • Division of Cancer Genetics and Therapeutics, Laboratory of NFκB Signaling, Institute of Molecular and Cell Biology (IMCB), A*STAR (Agency for Science, Technology and Research), Proteos, 61, Biopolis Drive, Singapore, 138673, Singapore. vinayt@imcb.a-star.edu.sg.
  • Department of Pathology, Yong Loo Lin School of Medicine, National University of Singapore, Singapore, 117593, Singapore. vinayt@imcb.a-star.edu.sg.
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Andreas Plückthun

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Affiliations :
  • Department of Biochemistry, University of Zurich, Winterthurerstrasse 190, CH-8057 Zürich, Switzerland.

Xu Wang

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Department of Pathobiology, College of Veterinary Medicine, Auburn University, Auburn, AL, USA.
  • Auburn University Center for Advanced Science, Innovation, and Commerce, Alabama Agricultural Experiment Station, Auburn, AL, USA.
  • Department of Entomology and Plant Pathology, Auburn University, AL, USA.
  • HudsonAlpha Institute for Biotechnology, Huntsville, AL, USA.
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Alaina H Willet

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Affiliations :
  • Department of Cell and Developmental Biology, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN 37232.
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Jun-Song Chen

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Affiliations :
  • Department of Cell and Developmental Biology, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN 37232.
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Liping Ren

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Affiliations :
  • Department of Cell and Developmental Biology, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN 37232.
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Kathleen L Gould

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Affiliations :
  • Department of Cell and Developmental Biology, Vanderbilt University School of Medicine, Nashville, TN 37232.
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Jean Chatain

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Affiliations :
  • Laboratoire Structure et Instabilité des Génomes (StrInG), Muséum national d'Histoire naturelle, CNRS, Inserm, Paris 75005, France.

Carole Saintomé

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Affiliations :
  • Laboratoire Structure et Instabilité des Génomes (StrInG), Muséum national d'Histoire naturelle, CNRS, Inserm, Paris 75005, France.
  • Sorbonne Université, UFR927, Paris 75005, France.

Wei Liu

2 publications dans cette catégorie

Affiliations :
  • Shenzhen Key Laboratory for Neuronal Structural Biology, Biomedical Research Institute, Shenzhen Peking University-The Hong Kong University of Science and Technology Medical Center, Shenzhen 518036, China. Electronic address: liuwei@sphmc.org.

Mohamed E Suliman

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Affiliations :
  • Faculty of Medicine, King Fahad Medical City, Ministry of Health, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
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Mohammed G A Ansari

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Affiliations :
  • Chair for Biomarkers of Chronic Diseases, Biochemistry Department, College of Science, King Saud University, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
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Mohamed A Rayis

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Affiliations :
  • Children Hospital, King Fahad Medical City, Ministry of Health, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
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Muaawia A Hamza

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Affiliations :
  • Faculty of Medicine, King Fahad Medical City, Ministry of Health, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
  • Research Center, King Fahad Medical City, Ministry of Health, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
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Abdullah A Saeed

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Affiliations :
  • Faculty of Medicine, King Fahad Medical City, Ministry of Health, Riyadh, Kingdom of Saudi Arabia.
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Sources (10000 au total)

Telomere loss is accompanied by decreased pool of shelterin proteins TRF2 and RAP1, elevated levels of TERRA and enhanced glycolysis in imatinib-resistant CML cells.

Telomere length may be maintained by telomerase nucleoprotein complex and shelterin complex, namely TRF1, TRF2, TIN2, TPP1, POT1 and RAP1 proteins and modulated by TERRA expression. Telomere loss is o...

Inhibition of TRF2 Leads to Ferroptosis, Autophagic Death, and Apoptosis by Causing Telomere Dysfunction.

Gastric cancer (GC) is an aggressive malignancy with a high mortality rate and poor prognosis. Telomeric repeat-binding factor 2 (TRF2) is a critical telomere protection protein. Emerging evidence ind... We aimed to explore the role of TRF2 in GC cells. The function and molecular mechanisms of TRF2 in the pathogenesis of GC were mainly discussed in this study.... Relevant data from GEPIA and TCGA databases regarding TRF2 gene expression and its prognostic significance in GC samples were analyzed. Analysis of 53BP1 foci at telomeres by immunofluorescence, metap... By searching with GEPIA and TCGA databases, the results showed that the expression levels of TRF2 were obviously elevated in the samples of GC patients, which was associated with adverse prognosis. Kn... Our data suggest that TRF2 depletion can inhibit cell growth, proliferation, and migration through the combined action of ferroptosis, autophagic death, and apoptosis in GC cells. The results indicate...