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Eucaryotes
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Pectinidae
Pectinidae : Questions médicales fréquentes
Termes MeSH sélectionnés :
Diagnostic
5
Taxonomie
Identification des espèces
Identification
Écologie marine
Bivalves
Confusion d'espèces
Symptômes
5
Allergies alimentaires
Réactions cutanées
Intoxication alimentaire
Mollusques
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Symptômes gastro-intestinaux
Douleur abdominale
Allergies alimentaires
Réaction allergique
Symptômes allergiques
Prévention
5
Prévention des allergies
Antécédents médicaux
Sécurité alimentaire
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Conservation des aliments
Réfrigération
Traitements
5
Antihistaminiques
Allergies alimentaires
Intoxication alimentaire
Réhydratation
Antidotes
Traitement symptomatique
Corticostéroïdes
Allergies
Consultation médicale
Symptômes graves
Complications
5
Complications
Déshydratation
Choc anaphylactique
Réactions allergiques
Consommation excessive
Troubles digestifs
Infections
Hospitalisation
Traitement des complications
Soins médicaux
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Expert en Médecine, Optimisation des Parcours de Soins et Révision Médicale
Validation scientifique effectuée le 30/03/2025
Contenu vérifié selon les dernières recommandations médicales
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Affiliations :
Littoral Environnement et Sociétés (LIENSs), UMR 7266, CNRS-Université de La Rochelle, 2 Rue Olympe de Gouges, 17042, La Rochelle Cedex 01, France. tamas.malkocs@gmail.com.
Pál Juhász-Nagy Doctoral School of Biology and Environmental Sciences, University of Debrecen, Egyetem tér 1, 4032, Debrecen, Hungary. tamas.malkocs@gmail.com.
Institute of Biology and Ecology, University of Debrecen, Egyetem tér 1, 4032, Debrecen, Hungary. tamas.malkocs@gmail.com.
Institute of Aquatic Ecology, Centre for Ecological Research, 4026, Debrecen, Hungary. tamas.malkocs@gmail.com.
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Littoral Environnement et Sociétés (LIENSs), UMR 7266, CNRS-Université de La Rochelle, 2 Rue Olympe de Gouges, 17042, La Rochelle Cedex 01, France.
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Littoral Environnement et Sociétés (LIENSs), UMR 7266, CNRS-Université de La Rochelle, 2 Rue Olympe de Gouges, 17042, La Rochelle Cedex 01, France.
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Littoral Environnement et Sociétés (LIENSs), UMR 7266, CNRS-Université de La Rochelle, 2 Rue Olympe de Gouges, 17042, La Rochelle Cedex 01, France.
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Littoral Environnement et Sociétés (LIENSs), UMR 7266, CNRS-Université de La Rochelle, 2 Rue Olympe de Gouges, 17042, La Rochelle Cedex 01, France.
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Ctedra Diversidad Animal I and Laboratorio de Virologa y Gentica Molecular; Facultad de Ciencias Naturales y Ciencias de la Salud; Universidad Nacional de la Patagonia San Juan Bosco; 9 de Julio y Belgrano s/n; 9100 Trelew; Chubut; ARGENTINA. jgloreley@gmail.com.
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Museo Argentino de Ciencias Naturales Bernardino Rivadavia; Av. ngel Gallardo 470; C1405DJR Ciudad Autnoma de Buenos Aires; ARGENTINA. gpastorino@macn.gov.ar.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: gsmedley@iastate.edu.
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Department of Zoology, University of São Paulo, Rua do Matão, Travessa 14, n. 101, 05508-090 São Paulo, SP, Brazil. Electronic address: jorgeaudino@ib.usp.br.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: courtney.grula@ndsu.edu.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: aporathk@umn.edu.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: apairett@iastate.edu.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: aalejand@whittier.edu.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA.
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Faculty of Science, Health, Education, and Engineering, University of the Sunshine Coast, Maroochydore DC, Queensland 4558, Australia. Electronic address: felicity.masters@research.usc.edu.au.
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Faculty of Science, Health, Education, and Engineering, University of the Sunshine Coast, Maroochydore DC, Queensland 4558, Australia. Electronic address: pduncan@usc.edu.au.
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Department of Invertebrate Zoology, National Museum of National History, Smithsonian Institution, 10th and Constitution Ave NW, Washington, DC 20560, USA. Electronic address: StrongE@si.edu.
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Department of Evolution, Ecology, and Organismal Biology, Iowa State University, 2200 Osborn Dr, 251 Bessey Hall, Ames, IA 50011, USA. Electronic address: serb@iastate.edu.
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School of Marine Biology and Aquaculture, Hainan University, Haikou 570228, China.
Sanya Nanfan Research Institute, Hainan University, Sanya 572025, China.
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Myosin heavy chains encoded by MYH7 and MYH2 are abundant in human skeletal muscle and important for muscle contraction. However, it is unclear how mutations in these genes disrupt myosin structure an...
Since the late 1990s, efforts have been made to utilize cytoskeletal filaments, propelled by molecular motors, for nanobiotechnological applications, for example, in biosensing and parallel computatio...
Cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) modulates cardiac contractility through putative interactions with the myosin S2 tail and/or the thin filament. The relative contribution of these binding-pa...
Non-muscle myosin 2 (NM2) motors are the major contractile machines in most cell types. Unsurprisingly, these ubiquitously expressed actin-based motors power a plethora of subcellular, cellular and mu...
The shape and load bearing strength of cells are determined by the complex protein network comprising the actin-myosin cytoskeleton [...]....
Under relaxing conditions, the two heads of myosin II interact with each other and with the proximal part (S2) of the myosin tail, establishing the interacting-heads motif (IHM), found in myosin molec...
Myosin-X (MYO10), a molecular motor localizing to filopodia, is thought to transport various cargo to filopodia tips, modulating filopodia function. However, only a few MYO10 cargoes have been describ...
Classically, striated muscle contraction is initiated by calcium (Ca2+)-dependent structural changes in regulatory proteins on actin-containing thin filaments, which allow the binding of myosin motors...
Actomyosin contractile force produced by myosin II molecules that bind and pull actin filaments is harnessed for diverse functions, from cell division by the cytokinetic contractile ring to morphogene...
Mechanosensory hair bundles are assembled from actin-based stereocilia that project from the apical surface of hair cells in the inner ear. Stereocilia architecture is critical for the transduction of...