A De Novo-Designed Type 3 Copper Protein Tunes Catechol Substrate Recognition and Reactivity.
Artificial Metalloenzymes
Phenol Oxidases
Protein Design
Substrate Selectivity
T3 di-Copper Site
Journal
Angewandte Chemie (International ed. in English)
ISSN: 1521-3773
Titre abrégé: Angew Chem Int Ed Engl
Pays: Germany
ID NLM: 0370543
Informations de publication
Date de publication:
02 01 2023
02 01 2023
Historique:
received:
05
08
2022
pubmed:
6
11
2022
medline:
31
12
2022
entrez:
5
11
2022
Statut:
ppublish
Résumé
De novo metalloprotein design is a remarkable approach to shape protein scaffolds toward specific functions. Here, we report the design and characterization of Due Rame 1 (DR1), a de novo designed protein housing a di-copper site and mimicking the Type 3 (T3) copper-containing polyphenol oxidases (PPOs). To achieve this goal, we hierarchically designed the first and the second di-metal coordination spheres to engineer the di-copper site into a simple four-helix bundle scaffold. Spectroscopic, thermodynamic, and functional characterization revealed that DR1 recapitulates the T3 copper site, supporting different copper redox states, and being active in the O
Identifiants
pubmed: 36334012
doi: 10.1002/anie.202211552
doi:
Substances chimiques
Copper
789U1901C5
catechol
LF3AJ089DQ
Catechols
0
Metalloproteins
0
Types de publication
Journal Article
Research Support, Non-U.S. Gov't
Langues
eng
Sous-ensembles de citation
IM
Pagination
e202211552Informations de copyright
© 2022 Wiley-VCH GmbH.
Références
H. J. Davis, T. R. Ward, ACS Cent. Sci. 2019, 5, 1120-1136.
F. Nastri, D. D'Alonzo, L. Leone, G. Zambrano, V. Pavone, A. Lombardi, Trends Biochem. Sci. 2019, 44, 1022-1040.
M. J. Chalkley, S. I. Mann, W. F. DeGrado, Nat. Chem. Rev. 2022, 6, 31-50.
C. Van Stappen, Y. Deng, Y. Liu, H. Heidari, J.-X. Wang, Y. Zhou, A. P. Ledray, Y. Lu, Chem. Rev. 2022, 122, 11974-12045.
T. Matsuo, T. Miyake, S. Hirota, Tetrahedron Lett. 2019, 60, 151226.
J. Wang, S. Lisanza, D. Juergens, D. Tischer, J. L. Watson, K. M. Castro, R. Ragotte, A. Saragovi, L. F. Milles, M. Baek, I. Anishchenko, W. Yang, D. R. Hicks, M. Expòsit, T. Schlichthaerle, J.-H. Chun, J. Dauparas, N. Bennett, B. I. M. Wicky, A. Muenks, F. DiMaio, B. Correia, S. Ovchinnikov, D. Baker, Science 2022, 377, 387-394.
J. Zhu, N. Avakyan, A. Kakkis, A. M. Hoffnagle, K. Han, Y. Li, Z. Zhang, T. S. Choi, Y. Na, C.-J. Yu, F. A. Tezcan, Chem. Rev. 2021, 121, 13701-13796.
K. J. Koebke, T. B. J. Pinter, W. C. Pitts, V. L. Pecoraro, Chem. Rev. 2022, 122, 12046-12109.
O. Maglio, F. Nastri, A. Lombardi, in Ionic Interactions in Natural and Synthetic Macromolecules (Eds.: A. Ciferri, A. Perico), Wiley & Sons, Ltd, Hoboken, NJ, USA, 2012, pp. 361-450.
A. Kulesha, J. H. Yoon, C. Chester, A. D'Souza, C. Costeas, O. V. Makhlynets, J. Inorg. Biochem. 2020, 212, 111224.
S. Studer, D. A. Hansen, Z. L. Pianowski, P. R. E. Mittl, A. Debon, S. L. Guffy, B. S. Der, B. Kuhlman, D. Hilvert, Science 2018, 362, 1285-1288.
L. Leone, M. Chino, F. Nastri, O. Maglio, V. Pavone, A. Lombardi, Biotechnol. Appl. Biochem. 2020, 67, 495-515.
R. Stenner, J. W. Steventon, A. Seddon, J. L. R. Anderson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2020, 117, 1419-1428.
L. Leone, D. D'Alonzo, O. Maglio, V. Pavone, F. Nastri, A. Lombardi, ACS Catal. 2021, 11, 9407-9417.
M. Jeschek, R. Reuter, T. Heinisch, C. Trindler, J. Klehr, S. Panke, T. R. Ward, Nature 2016, 537, 661-665.
M. H. Sazinsky, S. J. Lippard, in Sustain. Life Planet Earth Metalloenzymes Mastering Dioxygen Chewy Gases (Eds.: P. M. H. Kroneck, M. E. Sosa Torres), Springer International Publishing, Cham, Switzerland, 2015, pp. 205-256.
T. J. Lawton, A. C. Rosenzweig, J. Am. Chem. Soc. 2016, 138, 9327-9340.
B. L. Greene, G. Kang, C. Cui, M. Bennati, D. G. Nocera, C. L. Drennan, J. Stubbe, Annu. Rev. Biochem. 2020, 89, 45-75.
E. I. Solomon, D. E. Heppner, E. M. Johnston, J. W. Ginsbach, J. Cirera, M. Qayyum, M. T. Kieber-Emmons, C. H. Kjaergaard, R. G. Hadt, L. Tian, Chem. Rev. 2014, 114, 3659-3853.
A. Bijelic, M. Pretzler, C. Molitor, F. Zekiri, A. Rompel, Angew. Chem. Int. Ed. 2015, 54, 14677-14680;
Angew. Chem. 2015, 127, 14889-14893.
M. E. Cuff, K. I. Miller, K. E. van Holde, W. A. Hendrickson, J. Mol. Biol. 1998, 278, 855-870.
M. Pretzler, A. Rompel, Inorg. Chim. Acta 2018, 481, 25-31.
A. Lombardi, C. M. Summa, S. Geremia, L. Randaccio, V. Pavone, W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2000, 97, 6298-6305.
M. Chino, O. Maglio, F. Nastri, V. Pavone, W. F. DeGrado, A. Lombardi, Eur. J. Inorg. Chem. 2015, 3352-3352.
A. Lombardi, F. Pirro, O. Maglio, M. Chino, W. F. DeGrado, Acc. Chem. Res. 2019, 52, 1148-1159.
M. Faiella, C. Andreozzi, R. T. M. de Rosales, V. Pavone, O. Maglio, F. Nastri, W. F. DeGrado, A. Lombardi, Nat. Chem. Biol. 2009, 5, 882-884.
M. Chino, L. Leone, O. Maglio, D. D'Alonzo, F. Pirro, V. Pavone, F. Nastri, A. Lombardi, Angew. Chem. Int. Ed. 2017, 56, 15580-15583;
Angew. Chem. 2017, 129, 15786-15786.
A. J. Reig, M. M. Pires, R. A. Snyder, Y. Wu, H. Jo, D. W. Kulp, S. E. Butch, J. R. Calhoun, T. Szyperski, E. I. Solomon, W. F. DeGrado, Nat. Chem. 2012, 4, 900-906.
J. S. Sodhi, K. Bryson, L. J. McGuffin, J. J. Ward, L. Wernisch, D. T. Jones, J. Mol. Biol. 2004, 342, 307-320.
S.-Q. Zhang, M. Chino, L. Liu, Y. Tang, X. Hu, W. F. DeGrado, A. Lombardi, J. Am. Chem. Soc. 2018, 140, 1294-1304.
S. I. Mann, A. Nayak, G. T. Gassner, M. J. Therien, W. F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc. 2021, 143, 252-259.
O. Maglio, F. Nastri, V. Pavone, A. Lombardi, W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2003, 100, 3772-3777.
F. DiMaio, A. Leaver-Fay, P. Bradley, D. Baker, I. André, PLoS One 2011, 6, e20450.
S. J. Fleishman, A. Leaver-Fay, J. E. Corn, E.-M. Strauch, S. D. Khare, N. Koga, J. Ashworth, P. Murphy, F. Richter, G. Lemmon, J. Meiler, D. Baker, PLoS One 2011, 6, e20161.
R. Torres Martin de Rosales, M. Faiella, E. Farquhar, L. Que, C. Andreozzi, V. Pavone, O. Maglio, F. Nastri, A. Lombardi, J. Biol. Inorg. Chem. 2010, 15, 717-728.
F. Pirro, N. Schmidt, J. Lincoff, Z. X. Widel, N. F. Polizzi, L. Liu, M. J. Therien, M. Grabe, M. Chino, A. Lombardi, W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2020, 117, 33246-33253.
J. Kaplan, W. F. DeGrado, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2004, 101, 11566-11570.
R. A. Snyder, S. E. Butch, A. J. Reig, W. F. DeGrado, E. I. Solomon, J. Am. Chem. Soc. 2015, 137, 9302-9314.
B. T. Miller, R. P. Singh, J. B. Klauda, M. Hodošček, B. R. Brooks, H. L. Woodcock, J. Chem. Inf. Model. 2008, 48, 1920-1929.
M. Goldfeder, M. Kanteev, S. Isaschar-Ovdat, N. Adir, A. Fishman, Nat. Commun. 2014, 5, 4505.
Y. P. Pang, K. Xu, J. E. Yazal, F. G. Prendergas, Protein Sci. 2000, 9, 1857-1865.
M. Yu. Lobanov, N. S. Bogatyreva, O. V. Galzitskaya, Mol. Biol. 2008, 42, 623-628.
M. Chino, S.-Q. Zhang, F. Pirro, L. Leone, O. Maglio, A. Lombardi, W. F. DeGrado, Biopolymers 2018, 109, e23339.
D. Shiga, D. Nakane, T. Inomata, Y. Funahashi, H. Masuda, A. Kikuchi, M. Oda, M. Noda, S. Uchiyama, K. Fukui, K. Kanaori, K. Tajima, Y. Takano, H. Nakamura, T. Tanaka, J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 18191-18198.
E. I. Solomon, M. J. Baldwin, M. D. Lowery, Chem. Rev. 1992, 92, 521-542.
C. Eicken, F. Zippel, K. Büldt-Karentzopoulos, B. Krebs, FEBS Lett. 1998, 436, 293-299.
R. S. Himmelwright, N. Eickman, C. D. LuBien, E. Solomon, K. Lerch, J. Am. Chem. Soc. 1980, 102, 5378-5388.
A. Neves, L. M. Rossi, A. J. Bortoluzzi, B. Szpoganicz, C. Wiezbicki, E. Schwingel, W. Haase, S. Ostrovsky, Inorg. Chem. 2002, 41, 1788-1794.
K. Selmeczi, M. Réglier, M. Giorgi, G. Speier, Coord. Chem. Rev. 2003, 245, 191-201.
I. A. Koval, K. Selmeczi, C. Belle, C. Philouze, E. Saint-Aman, I. Gautier-Luneau, A. M. Schuitema, M. van Vliet, P. Gamez, O. Roubeau, M. Lüken, B. Krebs, M. Lutz, A. L. Spek, J.-L. Pierre, J. Reedijk, Chem. Eur. J. 2006, 12, 6138-6150.
A. Bencini, A. Dei, C. Sangregorio, F. Totti, M. G. F. Vaz, Inorg. Chem. 2003, 42, 8065-8071.
Corwin. Hansch, A. Leo, R. W. Taft, Chem. Rev. 1991, 91, 165-195.
H. W. Duckworth, J. E. Coleman, J. Biol. Chem. 1970, 245, 1613-1625.
J. L. Muñoz-Muñoz, M. del M. García-Molina, F. Garcia-Molina, J. Berna, P. A. Garcia-Ruiz, M. García-Moreno, J. N. Rodriguez-Lopez, F. Garcia-Canovas, J. Mol. Catal. B 2013, 91, 17-24.
C. Citek, S. Herres-Pawlis, T. D. P. Stack, Acc. Chem. Res. 2015, 48, 2424-2433.
D. Shiga, Y. Funahashi, H. Masuda, A. Kikuchi, M. Noda, S. Uchiyama, K. Fukui, K. Kanaori, K. Tajima, Y. Takano, H. Nakamura, M. Kamei, T. Tanaka, Biochemistry 2012, 51, 7901-7907.
M. Tegoni, F. Yu, M. Bersellini, J. E. Penner-Hahn, V. L. Pecoraro, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 21234-21239.
K. J. Koebke, A. G. Tebo, E. C. Manickas, A. Deb, J. E. Penner-Hahn, V. L. Pecoraro, J. Biol. Inorg. Chem. 2021, 26, 855-862.
S. Mitra, D. Prakash, K. Rajabimoghadam, Z. Wawrzak, P. Prasad, T. Wu, S. K. Misra, J. S. Sharp, I. Garcia-Bosch, S. Chakraborty, ACS Catal. 2021, 11, 10267-10278.
M. Flores, T. L. Olson, D. Wang, S. Edwardraja, S. Shinde, J. C. Williams, G. Ghirlanda, J. P. Allen, J. Phys. Chem. B 2015, 119, 13825-13833.
S. I. Mann, T. Heinisch, T. R. Ward, A. S. Borovik, J. Am. Chem. Soc. 2017, 139, 17289-17292.
I. Kipouros, A. Stańczak, M. Culka, E. Andris, T. R. Machonkin, L. Rulíšek, E. I. Solomon, Chem. Commun. 2022, 58, 3913-3916.
A. Brinkmeier, R. A. Schulz, M. Buchhorn, C.-J. Spyra, S. Dechert, S. Demeshko, V. Krewald, F. Meyer, J. Am. Chem. Soc. 2021, 143, 10361-10366.
S.-M. Jung, M. Yang, W. J. Song, Inorg. Chem. 2022, 61, 12433-12441.