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Acides aminés, peptides et protéines
Protéines
Protéines et peptides de signalisation intracellulaire
Protein-Serine-Threonine Kinases
Proline-directed protein kinases
Kinases cyclines-dépendantes
Kinases CDC2-CDC28
Protéine-kinase CDC28 de S. cerevisiae
Protéine-kinase CDC28 de S. cerevisiae : Questions médicales fréquentes
Diagnostic
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Mutation génétique
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Prolifération cellulaire
Analyse biochimique
Maladies humaines
Homologues
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Dysrégulation
Stress cellulaire
Niveaux anormaux
Cycle cellulaire
Régulation incorrecte
Prévention
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Gestion des cultures
Anomalies cellulaires
Protocoles de laboratoire
Risques
Stabilisation
Conditions de culture
Facteurs environnementaux
Température
Alimentation
Expression génique
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5
Traitements ciblés
Ciblage
Inhibiteurs de kinases
Modulation
Thérapie génique
Homologues humains
Inhibiteurs de kinases
Cycle cellulaire
Complications
5
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Erreurs de division
Santé cellulaire
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Mutations
Dysfonctionnements
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Expert en Médecine, Optimisation des Parcours de Soins et Révision Médicale
Validation scientifique effectuée le 13/04/2026
Contenu vérifié selon les dernières recommandations médicales
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Affiliations :
Departamento de Biotecnología de los Alimentos, Grupo de Biología de Sistemas en Levaduras de Interés Biotecnológico, Instituto de Agroquímica y Tecnología de Los Alimentos (IATA)-CSIC, 46980, Valencia, Spain.
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Affiliations :
Departamento de Biotecnología de los Alimentos, Grupo de Biología de Sistemas en Levaduras de Interés Biotecnológico, Instituto de Agroquímica y Tecnología de Los Alimentos (IATA)-CSIC, 46980, Valencia, Spain.
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Wayne State University, Department of Biological Sciences, 5047 Gullen Mall, Detroit, MI 48202, USA. Electronic address: mgreenberg@wayne.edu.
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Department of Anatomy and Structural Biology, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, NY, USA. robert.singer@einstein.yu.edu.
Janelia Research Campus of the HHMI, Ashburn, VA, USA. robert.singer@einstein.yu.edu.
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Affiliations :
Institute of Bioengineering, College of Chemical and Biological Engineering, Zhejiang University, Hangzhou, 310027, China. yuhongwei@zju.edu.cn.
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Institute of Bioengineering, College of Chemical and Biological Engineering, Zhejiang University, Hangzhou, 310027, China. yelidan@zju.edu.cn.
Hangzhou Global Scientific and Technological Innovation Center, Zhejiang University, Hangzhou, 311200, China. yelidan@zju.edu.cn.
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College of Food Science and Engineering, Hainan University, Haikou, 570228, People's Republic of China. linxiaoxuelx@163.com.
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Departamento de Biotecnología de los Alimentos, Grupo de Biología de Sistemas en Levaduras de Interés Biotecnológico, Instituto de Agroquímica y Tecnología de Los Alimentos (IATA)-CSIC, 46980, Valencia, Spain.
Departament de Genètica, Universitat de València, Valencia, Spain.
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Affiliations :
Department of Urology, Shanghai Yangsi Hospital, Shanghai, China (mainland).
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Wayne State University, Department of Biological Sciences, 5047 Gullen Mall, Detroit, MI 48202, USA.
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Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph, Guelph, Canada.
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Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph, Guelph, Canada. yankulov@uoguelph.ca.
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SPO, Univ Montpellier, INRAE, Montpellier SupAgro, Montpellier, France. jean-luc.legras@inrae.fr.
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SPO, Université de Montpellier, INRAE, Institut Agro Montpellier, F-34060, Montpellier, France. Electronic address: carole.camarasa@inrae.fr.
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SPO, Université de Montpellier, INRAE, Institut Agro Montpellier, F-34060, Montpellier, France. Electronic address: sylvie.dequin@inrae.fr.
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Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos, IATA-CSIC, E-46980 Paterna, Spain. Electronic address: r.minebois@iata.csic.es.
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Affiliations :
Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Oklahoma Health Sciences Center, Oklahoma City, OK, USA. Franklin-Hays@ouhsc.edu.
Stephenson Cancer Center, University of Oklahoma Health Sciences Center, Oklahoma City, OK, USA. Franklin-Hays@ouhsc.edu.
Harold Hamm Diabetes Center, University of Oklahoma Health Sciences Center, Oklahoma City, OK, USA. Franklin-Hays@ouhsc.edu.
Publications dans "Protéine-kinase CDC28 de S. cerevisiae" :
There is an ongoing need for antifungal agents to treat humans. Identification of new antifungal agents can be based on screening compounds using whole cell assays. Screening compounds that target a p...
Spatial and temporal protein tracking in live cells permits proteome remodeling in response to extracellular cues. Historically, protein dynamics during trafficking have been visualized using constitu...
We show that specific inactivation of the protein kinase Cdk1/cyclin B (Cdc28/Clb2) triggers exit from mitosis in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae. Cells carrying the allele cdc28-as1, which...
Several protein ensembles facilitate crossover recombination and the associated assembly of synaptonemal complex (SC) during meiosis. In yeast, meiosis-specific factors including the DNA helicase Mer3...
Loss of Heterozygosity (LOH) due to mitotic recombination is frequently associated with the development of various cancers (e.g. retinoblastoma). LOH is also an important source of genetic diversity, ...
Yeast-based secretion systems are advantageous for engineering highly interesting enzymes that are not or barely producible in E. coli. The herein-presented production setup facilitates high-throughpu...
Ksg1 is an essential protein kinase of the fission yeast S. pombe that belongs to the AGC kinase family and is homologous to the mammalian PDPK1 kinase. Previous studies have shown that Ksg1 functions...
Surface display co-opts yeast's innate ability to embellish its cell wall with mannoproteins, thus converting the yeast's outer surface into a growing and self-sustaining catalyst. However, the effici...
In Saccharomyces cerevisiae, Pah1 phosphatidate (PA) phosphatase, which catalyzes the Mg...
Saccharomyces cerevisiae has long been used as a model organism to study genome instability. The SAM1 and SAM2 genes encode AdoMet synthetases, which generate S-AdenosylMethionine (AdoMet) from Methio...